Cette séance de cours explore la souplesse conformationnelle et fonctionnelle des chaperons moléculaires Hsp70, en mettant l'accent sur les intermédiaires repliables, les états natifs et dépliés, les contacts intramoléculaires, les oligomères et le cycle fonctionnel Hsp70. Il s'inscrit dans l'architecture, l'organisation du domaine, et l'impact de l'AMPylation et des substitutions sur le paysage conformationnel. L'instructeur discute de la thermodynamique et de la cinétique du cycle Hsp70, du contrôle de la liaison ATP et du réglage fin de l'ensemble conformationnel Hsp70. En outre, la séance de cours couvre le rôle du Ca2+ dans la modification du cycle BiP, les perturbations dans le domaine de liaison avec le substrat et les "points chauds" dynamiques contrôlant le cycle BIP.