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Cette séance de cours explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés. L'instructeur discute de la nature de la liaison, des sites préférés et de la relation avec les fonctions Hsp70. Diverses fonctions, telles que le pliage, le transfert aux chaperons en aval et les processus de démontage, sont examinées. La séance de cours se penche sur le comportement de liaison de DnaK à un substrat protéique, les aspects structuraux de la liaison au substrat et les implications des préférences de liaison Hsp70 dans les mécanismes de repli des protéines. L'étude de la liaison peptidique au domaine liant le substrat (SBD) et des réarrangements conformationnels au cours de la liaison est également mise en évidence.