Proteome Foldedness & Agrégation: Surveying Proteostasis Stress

Description

Cette séance de cours de l'instructeur s'inscrit dans le paysage changeant du pliage du protéome, de l'agrégation et de la conformation sous le stress de protéostase. La présentation porte sur l'agrégation des protéines dans les maladies neurodégénératives, l'impact de l'agrégation sur la biologie cellulaire et la susceptibilité à l'agrégation des protéines métastablement repliées. On discute des stratégies de mesure de l'agrégation des protéomes induites par le stress, des changements dans la solubilité des protéines et du rôle des réseaux de contrôle de la qualité des protéines. La séance de cours explore comment le stress protéostase affecte l'état d'agrégation du protéome et l'effondrement potentiel de la protéostase. L'étude des protéines mutantes modifiant la solubilité du protéome avant et après la formation de l'inclusion est également présentée.

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Séances de cours associées (97)

Concepts associés (126)

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Dénaturation

En biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques.

Protein fold class

In molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).

Protéine chaperon

Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.