Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Lipideredresse=1.33|vignette|Phosphatidylcholine, un phosphoglycéride constitué d'un résidu glycérol (en noir) estérifié par la phosphocholine (en rouge), l'acide palmitique (en bleu) et l'acide oléique (en vert). redresse=1.33|vignette|Représentation schématique de la « tête polaire » 1 et des « queues apolaires » 2 de molécules amphiphiles de phosphoglycérides. redresse=1.33|vignette|Les phospholipides peuvent s'auto-assembler en milieu aqueux pour former des liposomes, des micelles ou des bicouches lipidiques.
Membrane vesicle traffickingMembrane vesicle trafficking in eukaryotic animal cells involves movement of biochemical signal molecules from synthesis-and-packaging locations in the Golgi body to specific release locations on the inside of the plasma membrane of the secretory cell. It takes place in the form of Golgi membrane-bound micro-sized vesicles, termed membrane vesicles (MVs). In this process, the packed cellular products are released or secreted outside the cell, across its plasma membrane.
TryptophaneLe tryptophane (abréviations IUPAC-IUBMB : Trp et W) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes et l'un des aminés essentiels pour l'humain. Il est encodé sur les ARN messagers par le codon UGG. C'est l'acide aminé protéinogène le plus rare composant uniquement 1,3 % des acides aminés totaux des vertébrés et 1,1% de ceux des protéines. Il est aromatique, apolaire et hydrophobe (comme la phénylalanine). Très fragile, il est détruit par les acides minéraux et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides des protéines.
Biomolecular structureBiomolecular structure is the intricate folded, three-dimensional shape that is formed by a molecule of protein, DNA, or RNA, and that is important to its function. The structure of these molecules may be considered at any of several length scales ranging from the level of individual atoms to the relationships among entire protein subunits. This useful distinction among scales is often expressed as a decomposition of molecular structure into four levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
Potentiel électrochimique de membraneToute cellule biologique est entourée d'une membrane dite membrane plasmique. Cette membrane est relativement imperméable aux espèces électriquement chargées telles que les ions et aux molécules qui peuvent participer à l'activité électrochimique (molécules polaires) telles que l'eau. Elle présente ainsi une grande résistance électrique et forme en quelque sorte un dipôle (comme un condensateur). Grâce à ces propriétés, la membrane sépare en deux compartiments étanches l'intérieur de la cellule, le cytoplasme, de l'extérieur de la cellule, le milieu extracellulaire.
FluorescenceLa fluorescence est une émission lumineuse provoquée par l'excitation des électrons d'une molécule (ou atome), généralement par absorption d'un photon immédiatement suivie d'une émission spontanée. Fluorescence et phosphorescence sont deux formes différentes de luminescence qui diffèrent notamment par la durée de l'émission après excitation : la fluorescence cesse très rapidement tandis que la phosphorescence perdure plus longtemps. La fluorescence peut entre autres servir à caractériser un matériau.
Changement conformationnelvignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand.
Binding siteIn biochemistry and molecular biology, a binding site is a region on a macromolecule such as a protein that binds to another molecule with specificity. The binding partner of the macromolecule is often referred to as a ligand. Ligands may include other proteins (resulting in a protein-protein interaction), enzyme substrates, second messengers, hormones, or allosteric modulators. The binding event is often, but not always, accompanied by a conformational change that alters the protein's function.
Transmembrane domainA transmembrane domain (TMD) is a membrane-spanning protein domain. TMDs may consist of one or several alpha-helices or a transmembrane beta barrel. Because the interior of the lipid bilayer is hydrophobic, the amino acid residues in TMDs are often hydrophobic, although proteins such as membrane pumps and ion channels can contain polar residues. TMDs vary greatly in size and hydrophobicity; they may adopt organelle-specific properties. Transmembrane domains are known to perform a variety of functions.
