Concept

Changement conformationnel

vignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand. Ces modifications structurelles peuvent être d'ampleur variable, de l'ordre de quelques dizaines de picomètres jusqu'au nanomètre, et de rapidité également très variable, de l'ordre de la nanoseconde jusqu'à la seconde ; elles sont associées à des phénomènes physiologiques tels que l'allostérie et la catalyse des enzymes. Les changements conformationnels jouent un rôle fonctionnel important pour toute une variété de protéines, par exemple : les canaux ioniques ; la catalyse enzymatique ; la formation de ; les mécanorécepteurs et la ; la motilité et les protéines motrices ; la régulation de la cinétique enzymatique les transporteurs ABC ; le transport membranaire de métabolites. Il existe de nombreuses techniques biophysiques permettant d'étudier les changements conformationnels des macromolécules, comme la cristallographie, la résonance magnétique nucléaire (RMN), la résonance paramagnétique électronique (RPE) avec une sonde radicalaire, le dichroïsme circulaire, l' et le transfert d'énergie entre molécules fluorescentes (). L'interférométrie par double polarisation permet quant à elle de mesurer les changements conformationnels des biomolécules en temps réel et à très haute résolution. Une méthode spécifique d'optique non linéaire, dite de génération de seconde harmonique (doublage de fréquence), est applicable à l'étude des changements conformationnels des protéines. Catégorie:Structure protéique Catégorie:Bioc

À propos de ce résultat
Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.
Cours associés (7)
CH-311: Macromolecular structure and interactions
This course covers the basic biophysical principles governing the thermodynamic and kinetic properties of biomacromolecules involved in chemical processes of life. The course is held in English.
BIO-212: Biological chemistry I
Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that m
BIOENG-320: Synthetic biology
This advanced Bachelor/Master level course will cover fundamentals and approaches at the interface of biology, chemistry, engineering and computer science for diverse fields of synthetic biology. This
Afficher plus
Séances de cours associées (32)
Interactions protéine-ligand: importance et affinité
Explore l'importance des interactions protéine-ligand, en se concentrant sur les affinités de liaison et les paysages énergétiques, avec des implications pour le développement et la spécificité des médicaments.
Dynamique de pliage des protéines
Explore la dynamique du repliement des protéines, les chaperons, l'hydrolyse de l'ATP et les subtilités du repliement de l'ADN dans le noyau.
Synthase ATP: Efficacité et mécanismes
S'inscrit dans l'efficacité et les mécanismes de l'ATP Synthase, couvrant son modèle, l'efficacité du moteur, la production d'énergie et les perspectives structurelles.
Afficher plus
Publications associées (149)

From Sequence to Dynamics to Function: Computational Design of Allostery and Ligand Selectivity in G-Protein Coupled Receptors

Mahdi Hijazi

The phenomenon of allostery, a general property in proteins that has been heralded as "the second secret of life" remains elusive to our understanding and even more challenging to incorporate into protein design. One example of allosteric proteins with gre ...
EPFL2024

Protein target highlights in CASP15: Analysis of models by structure providers

Bruno Lemaitre, Luciano Andres Abriata, Samuel Rommelaere, Kuan-Lin Wu, Han Xiao

We present an in-depth analysis of selected CASP15 targets, focusing on their biological and functional significance. The authors of the structures identify and discuss key protein features and evaluate how effectively these aspects were captured in the su ...
WILEY2023

Aptamer Conformational Dynamics Modulate Neurotransmitter Sensing in Nanopores

Nako Nakatsuka, Dmitry Momotenko, Annina Stuber

Aptamers that undergo conformational changes upon small-molecule recognition have been shown to gate the ionic flux through nanopores by rearranging the charge density within the aptamer-occluded orifice. However, mechanistic insight into such systems wher ...
2023
Afficher plus
Concepts associés (16)
Protein dynamics
Proteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
Membrane plasmique
La membrane plasmique, également appelée membrane cellulaire, membrane cytoplasmique, voire plasmalemme, est une membrane biologique séparant l'intérieur d'une cellule, appelé cytoplasme, de son environnement extérieur, c'est-à-dire du milieu extracellulaire. Cette membrane joue un rôle biologique fondamental en isolant la cellule de son environnement.
Nanoscopic scale
The nanoscopic scale (or nanoscale) usually refers to structures with a length scale applicable to nanotechnology, usually cited as 1–100 nanometers (nm). A nanometer is a billionth of a meter. The nanoscopic scale is (roughly speaking) a lower bound to the mesoscopic scale for most solids. For technical purposes, the nanoscopic scale is the size at which fluctuations in the averaged properties (due to the motion and behavior of individual particles) begin to have a significant effect (often a few percent) on the behavior of a system, and must be taken into account in its analysis.
Afficher plus

Graph Chatbot

Chattez avec Graph Search

Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.

AVERTISSEMENT : Le chatbot Graph n'est pas programmé pour fournir des réponses explicites ou catégoriques à vos questions. Il transforme plutôt vos questions en demandes API qui sont distribuées aux différents services informatiques officiellement administrés par l'EPFL. Son but est uniquement de collecter et de recommander des références pertinentes à des contenus que vous pouvez explorer pour vous aider à répondre à vos questions.