Gamma secretaseGamma secretase is a multi-subunit protease complex, itself an integral membrane protein, that cleaves single-pass transmembrane proteins at residues within the transmembrane domain. Proteases of this type are known as intramembrane proteases. The most well-known substrate of gamma secretase is amyloid precursor protein, a large integral membrane protein that, when cleaved by both gamma and beta secretase, produces a short 37-43 amino acid peptide called amyloid beta whose abnormally folded fibrillar form is the primary component of amyloid plaques found in the brains of Alzheimer's disease patients.
Protéine précurseur de l'amyloïdeLa protéine précurseur de l'amyloïde (APP en anglais pour amyloid precursor protein) est une glycoprotéine transmembranaire de type I appartenant à la famille APP qui rassemble chez les mammifères, y compris l'homme, trois orthologues aux fonctions partiellement redondantes : APP, APLP 1 et 2 (Amyloid Precursor-Like Protein). Exprimée dans l'ensemble du corps humain, c'est dans le cortex cérébral que l'on retrouve la plus forte expression d'APP.
Bêta-amyloïdeLe peptide amyloïde bêta ou β-amyloïde est un peptide (une petite protéine) appartenant à la famille des substances amyloïdes. Dans certaines circonstances, il est néfaste pour le système nerveux central (sous l’influence de différents facteurs génétiques et environnementaux encore mal compris). L'amyloïde bêta est au centre de l'hypothèse amyloïde qui est la théorie, formulée initialement par JA Hardy et GA Higgins en 1992, selon laquelle la maladie d'Alzheimer est causée par la présence de plaques amyloïdes dans le cerveau.
Maladie d'AlzheimerLa (en allemand ) est une maladie neurodégénérative incurable à ce jour du tissu cérébral qui entraîne la perte progressive et irréversible des fonctions mentales et notamment de la mémoire. C'est la cause la plus fréquente de démence chez l'être humain. En 2015, il y a approximativement de personnes dans le monde atteintes de la maladie d'Alzheimer. Le plus souvent, la maladie débute chez les personnes ayant plus de ; seuls 4 % à 5 % des cas d'Alzheimer commencent avant cet âge.
Plaque amyloïdeUne plaque amyloïde est une accumulation extracellulaire de bêta-amyloïde ou d'autres substances amyloïdes, résultant de deux clivages de la protéine précurseur de l'amyloïde par la sécrétase. Les plaques amyloïdes ont fait l'objet de théorie dans le cadre de maladies neurodégénératives comme la maladie d'Alzheimer. C'est Paul Divry, professeur de psychiatrie à l'Université de Liège (Belgique), qui identifia en 1927 ces plaques amyloïdes, qu'il nomme alors plaques séniles, grâce à des coupes microscopiques finement teintées qu'il avait l'habitude d'observer dans son laboratoire.
Structure cristallineLa structure cristalline (ou structure d'un cristal) donne l'arrangement des atomes dans un cristal. Ces atomes se répètent périodiquement dans l'espace sous l'action des opérations de symétrie du groupe d'espace et forment ainsi la structure cristalline. Cette structure est un concept fondamental pour de nombreux domaines de la science et de la technologie. Elle est complètement décrite par les paramètres de maille du cristal, son réseau de Bravais, son groupe d'espace et la position des atomes dans l'unité asymétrique la maille.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Voie de signalisation Notchvignette|N1 dll4 cells. La voie de signalisation Notch est une cascade de signalisation conservée chez tous les métazoaires. Elle doit son nom au gène Notch, qui code le premier élément de la cascade, le récepteur transmembranaire Notch. La voie de signalisation Notch va permettre de déterminer le lignage d'une cellule. C'est une grande protéine encastrée dans la membrane et qui va être clivée pour ensuite s'intégrer dans une autre protéine, Delta. Le peptide restant de Notch est encore clivé et va aller dans le noyau pour réguler l'expression de certains gènes.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
