Prédiction de la structure des protéines

La prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique. Elle est très importante en médecine (par exemple, dans la conception de médicaments) et en biotechnologie (par exemple, dans la conception de nouvelles enzymes). Tous les deux ans, la performance des méthodes utilisées est évaluée dans l'expérience (en Critical Assessment of protein Structure Prediction, Évaluation critique des techniques de prédiction des protéines). Une évaluation continue des serveurs Web de prédiction de la structure des protéines est réalisée par le projet communautaire . Les protéines sont des chaînes d'acides aminés réunis par des liaisons peptidiques. De nombreuses conformations de cette chaîne sont possibles du fait de la rotation de la chaîne autour de chaque atome de carbone (Cα). Ces changements de conformation sont responsables de différences dans la structure tridimensionnelle des protéines. Chaque acide aminé de la chaîne est polaire, c'est-à-dire qu'il a séparé des régions chargées positives et négatives avec un groupe C=O libre, qui peut agir comme accepteur de liaison hydrogène et un groupe NH, qui peut agir comme donneur de liaison hydrogène. Ces groupes peuvent donc interagir dans la structure protéique. Les 20 acides aminés peuvent être classés selon la chimie de leur chaîne latérale, qui joue également un rôle structurel important. La glycine occupe une position particulière, car elle possède la plus petite chaîne latérale, un seul atome d'hydrogène, et donc peut augmenter la flexibilité locale dans la structure protéique.