Amarrage (moléculaire)vignette|Petite molécule amarrée à une protéine. Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l’amarrage (en anglais docking) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable. Connaître l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et les matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal.
Amarrage macromoléculaireL'amarrage macromoléculaire (en macromolecular docking) est la modélisation informatique de la structure quaternaire de complexes formés par plusieurs macromolécules biologiques en interaction. Les modélisations les plus courantes étant celles des complexes protéine-protéine et protéine-acide nucléique. L'amarrage vise à prédire la structure tri-dimensionnelle du complexe telle qu'elle est dans l'organisme vivant. La procédure peut produire plusieurs structures candidates qui vont ensuite être classées suivant leur pertinence d'apparaître dans la nature.
Drug discoveryIn the fields of medicine, biotechnology and pharmacology, drug discovery is the process by which new candidate medications are discovered. Historically, drugs were discovered by identifying the active ingredient from traditional remedies or by serendipitous discovery, as with penicillin. More recently, chemical libraries of synthetic small molecules, natural products or extracts were screened in intact cells or whole organisms to identify substances that had a desirable therapeutic effect in a process known as classical pharmacology.
Ligand (biologie)300px|vignette|droite|Myoglobine en bleu lié à son ligand hème en orange. En biologie, un ligand (du latin ligandum, liant) est une molécule qui se lie de manière réversible à une macromolécule ciblée, protéine ou acide nucléique, jouant en général un rôle fonctionnel : stabilisation structurale, catalyse, modulation d'une activité enzymatique, transmission d'un signal. Ce terme, très utilisé pour l'étude de protéines, désigne les molécules qui interagissent avec la protéine de manière non-covalente et spécifique et qui jouent un rôle dans ses fonctions.
HéparineL’héparine (en grec ancien ἧπαρ hepar « foie ») est un médicament anticoagulant, c'est une molécule qui fait partie des glycosaminoglycanes (GAG). Les oses constitutifs sont : la N-acétylglucosamine et des acides iduroniques. Sa structure, difficile à étudier, est souvent controversée. C'est un mélange de différents polymères essentiellement constitués d'unités disaccharidiques trisulfatées : l'acide L-iduronique-2-O-sulfate (90 % de ses composants) ; D-glucosamine-N-sulfate, 6-O-sulfate (10 % de ses composants).
PharmacologieLa pharmacologie est une discipline scientifique du vivant, subdivision de la biologie, qui étudie les mécanismes d'interaction entre une substance active et l'organisme dans lequel elle évolue, de façon à pouvoir ensuite utiliser ces résultats à des fins thérapeutiques, comme l'élaboration d'un médicament (principalement) ou son amélioration. Pour ce faire, la pharmacologie intègre des concepts et données issus de la physiologie, physio-pathologie, biochimie, génétique et biologie moléculaire.
Rosetta@homeRosetta@home est un projet de calcul distribué ouvert le . Son objectif est déterminer la structure de protéines, afin de pouvoir élaborer des traitements contre les principales pathologies humaines. Ce projet est mené par le laboratoire du professeur de l'université de Washington. En , le projet a une puissance de calcul de 156 téraFLOPS. Rosetta@home est un projet informatique de calcul distribué qui utilise le système BOINC disponible sur les plates formes Windows, Linux, et Mac OS X.
AntithrombineAntérieurement appelée antithrombine (abrégé AT ), l'antithrombine fait partie des inhibiteurs de la coagulation. Un déficit en antithrombine prédispose aux thromboses. Son gène est SERPINC1 situé sur le chromosome 1 humain. Sa première description remonte à 1939. Son déficit au cours des infections graves a été décrit dès les années 1960. La valeur usuelle de l'antithrombine dans le plasma est de .
