Protéine d'adhésion cellulaireLes protéines d'adhésion cellulaire (ou CAM, acronyme de l'anglais cell adhesion molecule, signifiant « molécule d'adhésion cellulaire ») sont des protéines intervenant dans les mécanismes de liaison cellulaire. Elles font partie de la superfamille des immunoglobulines. Elles possèdent un domaine cytosolique (intracellulaire), un domaine transmembranaire et un domaine extracellulaire constitué de domaine C2 (constant) répétitifs reliés entre eux par des ponts disulfures.
Protéine GLes sont une famille de protéines qui permettent le transfert d'informations à l'intérieur de la cellule. Elles participent ainsi à un mécanisme appelé transduction du signal. Cette protéine est appelée ainsi car elle utilise l'échange de GTP en GDP comme un « interrupteur moléculaire » pour déclencher ou inhiber des réactions biochimiques dans la cellule. La protéine G se lie au GTP et au GDP. Alfred G. Gilman et Martin Rodbell ont obtenu le prix Nobel de physiologie ou médecine en 1994 pour sa découverte et leurs travaux sur les protéines G.
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Wnt (protéines)Wnt est une famille de glycoprotéines intervenant dans l'embryogenèse et le cancer. Le nom Wnt (prononcez « winnt ») est la réunion de Wg (, en français « sans aile ») et Int (, en français « site d'intégration »). Le gène wingless a été identifié en premier lieu en tant que gène impliqué dans la morphogenèse chez la mouche du vinaigre Drosophila melanogaster. Wnt est une famille de glycoprotéines riches en cystéines d'environ 350 acides aminés sécrétées dans le milieu extracellulaire, jouant un rôle important chez tous les animaux dans l'embryogenèse et l'homéostasie des tissus adultes (de ce fait son dérèglement peut conduire à des cancers).
Récepteur (biochimie)En biochimie, un récepteur est une protéine de la membrane cellulaire ou du cytoplasme ou du noyau cellulaire qui se lie spécifiquement à un facteur spécifique (un ligand, tels un neurotransmetteur, une hormone, une molécule médicamenteuse, une toxine, un ion calcium, ou une protéine spécifique de la membrane d'un virus...), induisant une réponse cellulaire à ce ligand. Les modifications du comportement du récepteur protéique induites par le ligand conduisent à des modifications physiologiques qui constituent les « effets biologiques » du ligand.
