Doigt de zincthumb|Dessin représentant le doigt de zinc Cys2His2, consistant en une hélice alpha et un feuillet bêta aux brins antiparallèles. L'ion zinc est en vert, complexé à deux histidines (en bas) et deux cystéines (en haut, soufre en doré) Les doigts de zinc sont de petits motifs structuraux trouvés dans les protéines et capables d'ordonner en complexe un ou plusieurs ions zinc pour stabiliser leur repliement.
Aptamèrevignette|Structure d'un aptamère ARN spécifique de la biotine. L'aptamère et sa surface moléculaire sont représentés en jaune. La biotine (sphères) s'insère de manière très ajustée dans une cavité de la structure de l'ARN Un aptamère est un oligonucléotide synthétique, le plus souvent un ARN qui est capable de fixer un ligand spécifique et parfois de catalyser une réaction chimique sur ce ligand. Les aptamères sont en général des composés synthétiques, isolés in vitro à partir de banques combinatoires d'un grand nombre de composés de séquence aléatoire par une méthode de sélection itérative appelée SELEX.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Récepteur (biochimie)En biochimie, un récepteur est une protéine de la membrane cellulaire ou du cytoplasme ou du noyau cellulaire qui se lie spécifiquement à un facteur spécifique (un ligand, tels un neurotransmetteur, une hormone, une molécule médicamenteuse, une toxine, un ion calcium, ou une protéine spécifique de la membrane d'un virus...), induisant une réponse cellulaire à ce ligand. Les modifications du comportement du récepteur protéique induites par le ligand conduisent à des modifications physiologiques qui constituent les « effets biologiques » du ligand.
ChimioprotéomiqueLa chimioprotéomique (chimio, racine française) ou chemoprotéomique (chemo, racine latine ; provenant du mot anglais chemoproteomics) ou protéomique chimique peut être définie comme la science ayant pour objet l'étude de la réponse d'un protéome à un composé chimique. Elle est une sous-discipline de la biologie chimique, qui utilise les techniques de protéomique et en particulier le séquençage des protéines par spectrométrie de masse pour étudier les interactions d'une molécule avec les protéines contenues dans un échantillon biologique.
Expanded genetic codeAn expanded genetic code is an artificially modified genetic code in which one or more specific codons have been re-allocated to encode an amino acid that is not among the 22 common naturally-encoded proteinogenic amino acids. The key prerequisites to expand the genetic code are: the non-standard amino acid to encode, an unused codon to adopt, a tRNA that recognises this codon, and a tRNA synthetase that recognises only that tRNA and only the non-standard amino acid.
Cible thérapeutiqueUne cible thérapeutique est un élément quelconque d'un organisme auquel se fixe prioritairement une entité modifiant son comportement, tel qu'un ligand endogène, un médicament ou une drogue. Un exemple de cible thérapeutique courante sont les protéines et les acides nucléiques. La définition dépend du contexte et peut référer à la cible d'un médicament, la cible d'une hormone (comme l'insuline), ou la cible de stimulus externe. Le principe est que la cible est "touchée" par un signal et qu'ainsi sa fonction et son attitude sont changées.
Adressage des protéinesDans une cellule, la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position. Les ARNm sont sujet à un adressage. Günter Blobel, biologiste moléculaire germano-américain, a obtenu le Prix Nobel de physiologie ou médecine en 1999 pour ses travaux sur la NLS (nuclear localisation signal), une séquence en acides aminés permettant aux protéines qui la portent d'être importée dans le noyau grâce à des importines.
Biologie structuralevignette|droite|Structure 3D de la myoglobine du grand cachalot (PDB ID 1MBO), la première protéine dont la structure a été résolue par cristallographie aux rayons X par John Kendrew et al. en 1958. La biologie structurale est la branche de la biologie qui étudie la structure et l'organisation spatiale des macromolécules biologiques, principalement les protéines et les acides nucléiques.
Peptide signalUn peptide signal est une chaîne peptidique d'une protéine servant à adresser celle-ci à un compartiment cellulaire (organite) particulier, chez les eucaryotes ; ou dans le périplasme, voire le milieu extracellulaire, chez les procaryotes. Les peptides signaux sont particulièrement présents lorsqu'une protéine n'est pas codée par le génome de l'organite en question (soit qu'il ne code pas cette protéine particulière, soit il est dénué de génome propre), mais par le génome nucléaire.
