Biologie structurale

vignette|droite|Structure 3D de la myoglobine du grand cachalot (PDB ID 1MBO), la première protéine dont la structure a été résolue par cristallographie aux rayons X par John Kendrew et al. en 1958. La biologie structurale est la branche de la biologie qui étudie la structure et l'organisation spatiale des macromolécules biologiques, principalement les protéines et les acides nucléiques. La biologie structurale concerne en particulier la détermination à l'échelle atomique de la structure 3D au moyen de techniques biophysiques, les principes à la base des modifications de conformation des macromolécules, l'analyse des mouvements moléculaires et la dynamique de ces structures. Les données issues de la biologie structurale sont fréquemment utilisées dans les projets de développement de médicaments. En effet, la compréhension moléculaire et structurale du mode d'action d'un médicament sur sa cible, visualisée par ces approches, permet de rationaliser la conception et l'amélioration de molécules actives. On utilise pour cela à la fois des méthodes expérimentales d'analyse structurale et des approches computationnelles pour prédire des candidats médicaments à partir de la structure. Les techniques de microscopie optique ne disposent pas de la résolution suffisante pour distinguer les détails des molécules biologiques au niveau atomique. Les outils de la biologie structurale sont le plus souvent des méthodes physiques indirectes. La principale méthode est la cristallographie aux rayons X, historiquement la plus ancienne et toujours la plus utilisée. Elle est complétée par la résonance magnétique nucléaire, qui permet aussi d'atteindre la résolution atomique ainsi que d'obtenir des informations sur la dynamique des molécules en solution. D'autres techniques sont aussi utilisées, comme la diffusion des rayons X aux petits angles et la diffusion des neutrons (pratiquée en France à l'Institut Laue-Langevin), ces méthodes ne permettent pas d'obtenir des informations à haute résolution mais permettent d'étudier des molécules en solution sans les limitations des autres méthodes (nécessité d'obtenir des monocristaux ayant un pouvoir diffractant pour la cristallographie ; limitations a des échantillons de petite taille pour la RMN).

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En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

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