Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteinsNuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.
ConformérieEn chimie, la conformérie est une forme de stéréoisomérie décrivant le fait qu'une même molécule existe sous la forme de plusieurs conformères (ou isomères de conformation) à la suite de la rotation des atomes autour de liaisons chimiques simples. On parle surtout de conformérie en chimie organique, pour des rotations autour des liaisons carbone-carbone. Il existe trois principaux facteurs qui rendent certains conformères plus stables que les autres : L'interaction entre une liaison σ et le lobe orbital arrière d'une liaison σ∗ voisine : cela n'est possible que lorsque les deux liaisons sont décalées.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Intelligence distribuéeL'intelligence distribuée, appelée aussi intelligence en essaim, désigne l'apparition de phénomènes cohérents à l'échelle d'une population dont les individus agissent selon des règles simples. L'interaction ou la synergie entre actions individuelles simples peut de façons variées permettre l'émergence de formes, organisations, ou comportements collectifs, complexes ou cohérents, tandis que les individus eux se comportent à leur échelle indépendamment de toute règle globale.
Gq (protéine)Les protéines Gq font partie de la famille des protéines G associées à un récepteur. Il s'agit entre autres de récepteur sensible à l'acétylcholine de type muscarinique. Elles s'expriment dans les cardiomyocytes, les cellules musculaires lisses, les plaquettes sanguines et dans l'hypothalamus. Ces protéines sont constitués de trois sous-unités respectivement appelées α, β, γ, d'où leur nom de protéines hétérotrimétriques. Mais seule la première de ces sous-unités est capable de fixer une molécule de GDP (guanosine diphosphate) ou GTP (guanosine triphosphate).
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Protéine GLes sont une famille de protéines qui permettent le transfert d'informations à l'intérieur de la cellule. Elles participent ainsi à un mécanisme appelé transduction du signal. Cette protéine est appelée ainsi car elle utilise l'échange de GTP en GDP comme un « interrupteur moléculaire » pour déclencher ou inhiber des réactions biochimiques dans la cellule. La protéine G se lie au GTP et au GDP. Alfred G. Gilman et Martin Rodbell ont obtenu le prix Nobel de physiologie ou médecine en 1994 pour sa découverte et leurs travaux sur les protéines G.
Auto-assemblage moléculairedroite|400px|thumb|Un exemple de molécules se liant par liaisons d'hydrogène. L'auto-assemblage moléculaire est le processus par lequel des molécules soi-montant adoptent un agencement sans la direction d'une source extérieure. En général, le terme fait référence à l'auto-assemblage intermoléculaire alors que l'auto-assemblage intramoléculaire prend plus communément le nom de pliage ou de repliement dans le cas de protéines.
Protéine G inhibitriceLes protéines G inhibitrice (ou Gi) sont une des familles principales des protéines G associées à un récepteur. Il s'agit entre autres du récepteur muscarinique à l'acétylcholine, situé au niveau des muscles cardiaques. Ces récepteurs sont constitués de 3 sous-unités respectivement appelées α, β, γ. Mais seule la première est capable de fixer une molécule de GDP (guanosine diphosphate) ou GTP (guanosine triphosphate).
