Gq (protéine) | EPFL Graph Search

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DISPLAYTITLE:Gq alpha subunit Gq protein alpha subunit is a family of heterotrimeric G protein alpha subunits. This family is also commonly called the Gq/11 (Gq/G11) family or Gq/11/14/15 family to include closely related family members. G alpha subunits may be referred to as Gq alpha, Gαq, or Gqα. Gq proteins couple to G protein-coupled receptors to activate beta-type phospholipase C (PLC-β) enzymes. PLC-β in turn hydrolyzes phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2) to diacyl glycerol (DAG) and inositol trisphosphate (IP3). IP3 acts as a second messenger to release stored calcium into the cytoplasm, while DAG acts as a second messenger that activates protein kinase C (PKC). In humans, there are four distinct proteins in the Gq alpha subunit family: Gαq is encoded by the gene GNAQ. Gα11 is encoded by the gene GNA11. Gα14 is encoded by the gene GNA14. Gα15 is encoded by the gene GNA15. Heterotrimeric G protein The general function of Gq is to activate intracellular signaling pathways in response to activation of cell surface G protein-coupled receptors (GPCRs). GPCRs function as part of a three-component system of receptor-transducer-effector. The transducer in this system is a heterotrimeric G protein, composed of three subunits: a Gα protein such as Gαq, and a complex of two tightly linked proteins called Gβ and Gγ in a Gβγ complex. When not stimulated by a receptor, Gα is bound to guanosine diphosphate (GDP) and to Gβγ to form the inactive G protein trimer. When the receptor binds an activating ligand outside the cell (such as a hormone or neurotransmitter), the activated receptor acts as a guanine nucleotide exchange factor to promote GDP release from and guanosine triphosphate (GTP) binding to Gα, which drives dissociation of GTP-bound Gα from Gβγ. Recent evidence suggests that Gβγ and Gαq-GTP could maintain partial interaction via the N-α-helix region of Gαq. GTP-bound Gα and Gβγ are then freed to activate their respective downstream signaling enzymes.

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Phospholipase C

vignette|upright=2|Action des différentes classes de phospholipases sur les phospholipides. Les phospholipases sont des enzymes hydrolysant les liaisons esters des phospholipides. Il existe quatre liaisons ester dans un phospholipide. On distingue donc plusieurs enzymes selon leur site d’action sur la molécule. La phospholipase C est l'une d'entre elles. Elle intervient sur la fonction ester liant le glycérol et le phosphate, libérant un diglycéride et un phosphoalcool.

Gq (protéine)

Les protéines Gq font partie de la famille des protéines G associées à un récepteur. Il s'agit entre autres de récepteur sensible à l'acétylcholine de type muscarinique. Elles s'expriment dans les cardiomyocytes, les cellules musculaires lisses, les plaquettes sanguines et dans l'hypothalamus. Ces protéines sont constitués de trois sous-unités respectivement appelées α, β, γ, d'où leur nom de protéines hétérotrimétriques. Mais seule la première de ces sous-unités est capable de fixer une molécule de GDP (guanosine diphosphate) ou GTP (guanosine triphosphate).

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Les protéines G inhibitrice (ou Gi) sont une des familles principales des protéines G associées à un récepteur. Il s'agit entre autres du récepteur muscarinique à l'acétylcholine, situé au niveau des muscles cardiaques. Ces récepteurs sont constitués de 3 sous-unités respectivement appelées α, β, γ. Mais seule la première est capable de fixer une molécule de GDP (guanosine diphosphate) ou GTP (guanosine triphosphate).

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