UbiquitineL'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée).
ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases.
Ubiquitine ligaseL’ubiquitine ligase, ou ubiquitine ligase E3, est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + ubiquitine + lysine–proteine AMP + diphosphate + N-ubiquityllysine–protéine. Cette enzyme recrute l' E2 chargée en ubiquitine, reconnaît une protéine substrat, et assiste ou catalyse directement le transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine substrat. L'ubiquitine est liée à un résidu de lysine sur la protéine cible par une liaison isopeptidique.
Ubiquitin-like proteinUbiquitin-like proteins (UBLs) are a family of small proteins involved in post-translational modification of other proteins in a cell, usually with a regulatory function. The UBL protein family derives its name from the first member of the class to be discovered, ubiquitin (Ub), best known for its role in regulating protein degradation through covalent modification of other proteins. Following the discovery of ubiquitin, many additional evolutionarily related members of the group were described, involving parallel regulatory processes and similar chemistry.
Ubiquitin-conjugating enzymeUbiquitin-conjugating enzymes, also known as E2 enzymes and more rarely as ubiquitin-carrier enzymes, perform the second step in the ubiquitination reaction that targets a protein for degradation via the proteasome. The ubiquitination process covalently attaches ubiquitin, a short protein of 76 amino acids, to a lysine residue on the target protein.
CullinCullins are a family of hydrophobic scaffold proteins which provide support for ubiquitin ligases (E3). All eukaryotes appear to have cullins. They combine with RING proteins to form Cullin-RING ubiquitin ligases (CRLs) that are highly diverse and play a role in myriad cellular processes, most notably protein degradation by ubiquitination. The human genome contains eight cullin genes CUL1, part of SCF complex CUL2, part of ECS complex (Elongin C - CUL2 - SOCS-box) CUL3, part of CUL3-BTB complex CUL4A CUL4B CUL5 CUL7 CUL9, also known as PARC There is also a more distant member called ANAPC2 (or APC2), part of the Anaphase-promoting complex.
Protéine SUMOLes protéines SUMO (pour Small Ubiquitin-like MOdifier) sont une famille de petites protéines de 12 kDa (ou une centaine d'acides aminés). Elles sont structuralement proches de l'ubiquitine ou de la protéine NEDD8, mais fonctionnellement associées à un mécanisme particulier de modification post-traductionnelle appelé SUMOylation. La protéine SUMO a été découverte dans les années 1990, 20 ans après la découverte de l'ubiquitine. Ce délai est dû à la nature instable du lien entre les protéines cibles et SUMO.
InterféronLes interférons (IFN) sont des protéines (glycoprotéines de la famille des cytokines). Ils sont naturellement produits par les cellules du système immunitaire, mais également par d'autres types cellulaires (cellules dendritiques, mononucléées, épithéliales) en fonction des sous types. Chez la plupart des vertébrés, ils sont produits en réponse à la présence d'une double hélice d'ARN étranger dans l'organisme (plus généralement par la présence de structures moléculaires associées à des pathogènes).
Interféron gammaL'interféron gamma (ou IFNγ) est une cytokine soluble dimérisée qui est le seul membre de la classe des interférons de type II. L'existence de cet interféron, qui au début de son histoire, était connu sous le nom d'"interféron immunitaire", a été décrite par E. F. Wheelock comme produit des leucocytes humains activés par la phytohémagglutinine, ainsi que par d'autres chercheurs comme un produit des lymphocytes activés par des antigènes.
Liaison isopeptidiqueUne liaison isopeptidique est une liaison peptidique qui se trouve dans la chaine principale de la protéine. Ce lien se forme entre les fonctions « acide carboxylique » et « groupe aminé » d'une chaine latérale (figure 1). Des liaisons isopeptidiques peuvent se créer entre l'amine de la chaine latérale de la lysine et les groupes carboxyle de la chaine latérale du glutamate ou de l'aspartate.
