Ubiquitine

L'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée). Cette modification post-traductionnelle a pour principale fonction la reconnaissance puis la destruction de la protéine ainsi marquée, par le complexe protéolytique du protéasome. vignette|Surface moléculaire de l'ubiquitine. L'ubiquitine comporte 76 acides aminés et a une masse moléculaire d'environ Da. Elle possède une glycine à son extrémité C-terminale lui permettant de former une liaison thiol-ester avec E1. Sa structure est très conservée parmi les différentes espèces d'eucaryotes : l'ubiquitine humaine et celle d'une levure partagent 96 % d'identité pour leur séquence protéique. Il existe trois systèmes de protéolyse (destruction des protéines) : une destruction par des enzymes (protéases) digestives non spécifiques : trypsine, pepsine, chymotrypsine des protides alimentaires ; le système lysosomial, non spécifique, permettant la dégradation et le recyclage des protéines cellulaires par des protéases intracellulaires ; le système ubiquitine-protéasome, toujours intracellulaire, mais peu spécifique (car ce sont les ubiquitines qui sont reconnues et non la protéine) par un système de marquage des protéines à dégrader. L'ubiquitine est une petite protéine présente dans toutes les cellules des eucaryotes. Sa fonction principale est de marquer d'autres protéines en vue de leur protéolyse. Plusieurs molécules d'ubiquitine sont liées de façon covalente à la protéine cible (polyubiquitination), grâce à l'action de trois enzymes, E1, E2 et E3-ligases.