IsoméraseEn biochimie, une isomérase est une enzyme qui catalyse les changements au sein d'une molécule, souvent par réarrangement des groupements fonctionnels et conversion de la molécule en l'un de ses isomères. Les isomérases catalysent des réactions du type : A → B où B est un isomère de A. Le nom des isomérases est de la forme « substrat isomérase » (par exemple, énoyl coA isomérase), ou « substrat type d'isomérase » (par exemple, phosphoglucomutase). Les isomérases sont regroupées dans la classe EC 5 dans la nomenclature EC.
DéshydrogénaseUne déshydrogénase (appelée aussi DHO dans la littérature) est une enzyme qui oxyde un substrat par le transfert d'un ou plusieurs ions (H) à un accepteur, généralement un coenzyme type NAD+/NADP+ ou flavine comme le FAD ou le FMN. Aldéhyde déshydrogénase. Acétaldéhyde déshydrogénase. Alcool déshydrogénase. Glutamate déshydrogénase (une enzyme qui convertit le glutamate en α-cétoglutarate et vice versa). Lactate déshydrogénase. Pyruvate déshydrogénase (une enzyme commune qui intervient dans le cycle de Krebs en convertissant le pyruvate en acétyl-CoA).
Flavine adénine dinucléotideLa flavine adénine dinucléotide (FAD) est une coenzyme d'oxydo-réduction dérivant de la riboflavine (vitamine B2). Il est associé aux enzymes de la classe des oxydo-réductases auxquelles il est lié par une liaison covalente : c'est un groupement prosthétique. Ce coenzyme est notamment utilisé par les flavoprotéines du complexe II de la chaîne respiratoire mitochondriale : glycérol 3-P déshydrogénase, acylCoA déshydrogénase, succinate déshydrogénase.
