Doigt de zincthumb|Dessin représentant le doigt de zinc Cys2His2, consistant en une hélice alpha et un feuillet bêta aux brins antiparallèles. L'ion zinc est en vert, complexé à deux histidines (en bas) et deux cystéines (en haut, soufre en doré) Les doigts de zinc sont de petits motifs structuraux trouvés dans les protéines et capables d'ordonner en complexe un ou plusieurs ions zinc pour stabiliser leur repliement.
Séquence conservéeEn biologie de l'évolution, les séquences conservées sont des séquences d'acides nucléiques (ADN et ARN) ou d'acide aminés identiques ou similaires au sein d'un génome (on parle alors de séquences paralogues) ; à travers les espèces (on parle alors de séquences orthologues), ou bien encore entre un taxon donneur et un taxon récepteur (on parle alors de séquences xénologues). La conservation indique qu'une séquence a été maintenue par la sélection naturelle.
Protéine tyrosine phosphataseLa protéine tyrosine phosphatase est une hydrolase qui catalyse la réaction : O-phospho-L-tyrosine-[protéine] + L-tyrosine-[protéine] + phosphate. Il s'agit d'un groupe d'enzymes qui clivent les groupes phosphate des résidus de tyrosine phosphorylés sur les protéines. La phosphorylation des résidus de tyrosine est une modification post-traductionnelle courante susceptible de générer des motifs de reconnaissance moléculaire pour les interactions entre protéines et la localisation cellulaire, d'affecter la stabilité de la protéine, et de réguler l'activité enzymatique.
Pfamvignette|Logo de la Pfam. Pfam est une base de données bio-informatique de familles de protéines qui classe diverses propriétés des domaines protéiques sur la base de leurs . Créée en 1997 par les bio-informaticiens Erik Sonnhammer de l'institut Karolinska à Stockholm, Sean Eddy de l'université Washington à Saint-Louis (Missouri) et Richard Durbin du centre Sanger à Cambridge, elle fournit notamment des informations sur l'architecture des domaines protéiques, leur distribution parmi les espèces vivantes, les liens vers d'autres bases de données et les structures connues de protéines de ces familles.
Multiple sequence alignmentMultiple sequence alignment (MSA) may refer to the process or the result of sequence alignment of three or more biological sequences, generally protein, DNA, or RNA. In many cases, the input set of query sequences are assumed to have an evolutionary relationship by which they share a linkage and are descended from a common ancestor. From the resulting MSA, sequence homology can be inferred and phylogenetic analysis can be conducted to assess the sequences' shared evolutionary origins.
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
InterProInterPro est une base de données intégrées de « signatures » de domaines et de signaux protéiques utilisée pour la classification et l'annotation automatique de protéines. Interpro permet la classification des protéines en fonction de la présence de domaines fonctionnels, répétitions, et signaux grâce à une recherche automatisée dans plusieurs bases de données (CATH-Gene3D, HAMAP, PANTHER, Pfam, PIRSF, PRINTS, ProDom, PROSITE, SMART, SUPERFAMILY, TIGRFAMs). Catégorie:Base de données Protéines Catégorie:Rech
CASPCritical Assessment of Structure Prediction (CASP), sometimes called Critical Assessment of Protein Structure Prediction, is a community-wide, worldwide experiment for protein structure prediction taking place every two years since 1994. CASP provides research groups with an opportunity to objectively test their structure prediction methods and delivers an independent assessment of the state of the art in protein structure modeling to the research community and software users.
Famille de protéinesUne famille de protéines est un ensemble de protéines généralement codées par une famille de gènes. Les familles de protéines regroupent des protéines ayant des caractéristiques proches en termes de structure, de fonction enzymatique et de fonction cellulaire. Le terme famille de protéines peut être employé pour décrire un groupe de protéines non apparentées mais partageant une fonction commune, par exemple, les protéines de choc thermique, la désignation correcte serait ici de parler de classe de protéines.
Récepteur à activité tyrosine kinaseUn récepteur à activité tyrosine kinase (RTK) est une protéine de la famille des récepteurs-enzymes. Ce sont tous des récepteurs trans-membranaires monomériques, à l'exception de l'insuline, qui est un hétérodimère associé par un pont disulfure, donc tétramérique. On retrouve du côté extracellulaire le domaine d'affinité pour le ligand. Lorsque le ligand se fixe sur son récepteur, celui-ci s'autodimérise (grâce au ligand et par des interactions secondaires, il y a une association de deux mêmes protéines bitopiques de type I pour former le récepteur qui se trouve être un homodimère).
