Résumé
vignette|upright=2|Action des différentes classes de phospholipases sur les phospholipides. Les phospholipases sont des enzymes hydrolysant les liaisons esters des phospholipides. Il existe quatre liaisons ester dans un phospholipide. On distingue donc plusieurs enzymes selon leur site d’action sur la molécule. La phospholipase C est l'une d'entre elles. Elle intervient sur la fonction ester liant le glycérol et le phosphate, libérant un diglycéride et un phosphoalcool. In vivo, les phospholipases C catalysent l’hydrolyse du phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate membranaire (PIP2) en diglycéride et inositol-1,4,5-trisphosphate (IP3). Il existe plusieurs espèces de phospholipase C : La phospholipase Cβ, qui est activée par les récepteurs couplés aux protéines G ; La phospholipase Cγ, qui est activée par des récepteurs enzyme à activité tyrosine kinase ; La phospholipase Cδ, qui est activée par l’IP3 ; La phospholipase Cε, qui est activée par la petite protéine G Rap Les phospholipases Cβ participent à la production de l’IP3, alors que les phospholipases Cδ sont activées par l’IP3. La phospholipase Cβ est une enzyme transmembranaire. À la suite de son activation par un récepteur couplé aux protéines G, l’hydrolyse du PIP2 membranaire provoque une augmentation de la concentration intracellulaire du second messager IP3. La fixation d'IP3 sur ses récepteurs induit l’activation des canaux calciques des citernes du réticulum endoplasmique, provoquant la sortie du calcium de ces réserves et donc une augmentation de la concentration cytosolique des ions Ca2+. Pour une faible concentration de Ca2+ libérée on observe un phénomène de coopérativité positive entraînant une augmentation de l’affinité des autres sites pour IP3. Pour de fortes concentrations en calcium libérées on a un phénomène de Feed Back négatif qui se traduit par une baisse de l’affinité de l’IP3 pour ses récepteurs (mode de régulation en cloche). Quatre molécules d’IP3 doivent se fixer pour que le récepteur soit fonctionnel, il s'agit donc de récepteur tétramérique à quatre sites de fixation.
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