Résumé
Les cadhérines (ou CDH) sont une classe de glycoprotéines, de taille comprise entre 120 et 140 kDa, qui s'expriment à la surface cellulaire. Elles jouent un rôle important dans l'adhésion cellulaire, ce qui fait qu'elles assurent la liaison intercellulaire au sein des tissus. Leur fonctionnement dépend des ions calcium (Ca2+), d'où leur nom. La superfamille des cadhérines comprend les cadhérines, les protocadhérines, les cadhérines desmosomales comme les desmogléines et les desmocollines, etc. D'un point de vue structurel, elles partagent des « séquences cadhérine », qui sont les domaines de liaison extracellulaires du Ca2+. Il s'agit de protéines transmembranaires qui possèdent : une extrémité N-terminale extracellulaire ; une extrémité C-terminale cytosolique. Le site de fixation des ions calcium se trouve sur la partie N-terminal extracytoplasmique. Lorsque le calcium se fixe, cela entraîne une modification de la conformation de la cadhérine qui lui permet de reconnaître une autre cadhérine et de s'y fixer. L'absence de calcium aboutit à une dissociation du domaine extracellulaire et donc de la rupture de la jonction cellulaire. Les cadhérines classiques peuvent effectuer une liaison homophilique stricte et les cadhérines desmosomales peuvent effectuer des liaisons hétérophiliques (liaison de deux cadhérines différentes). Les cadhérines vont former soit des jonctions adhérente soit des desmosomes. Dans le premier cas elles seront liées en intracellulaire à des caténines. Les caténines vont servir d'intermédiaire de liaison avec le cytosquelette. Les cadhérines sont fixées aux β et γ-caténine, elles-mêmes fixées à α-caténine qui vient se fixer aux filaments d'actine du cytosquelette. Dans le second cas, les cadhérines sont aussi appelées cadhérines desmosomales. Elles se fixent du côté cytoplasmique à des protéines différentes selon la cadhérine présente. Si la cadhérine est une desmocolline, elle sera ancrée sur une plakoglobine, puis une desmoplakine, et enfin au filament intermédiaire du cytosquelette.
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