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Concept
Papaïne
Résumé
La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux.
Elle clive les liaisons peptidiques à l'aide d'une triade catalytique faisant intervenir un résidu de cystéine déprotoné. L' contribue à orienter le cycle imidazole du résidu d' afin de lui permettre de déprotoner le résidu de assurant la catalyse de la réaction. La réalise une substitution nucléophile sur l'atome de carbone du groupe carbonyle de la liaison peptidique. Ceci a pour effet de libérer l'amine engagée dans cette liaison peptidique et de conduire à la formation d'un intermédiaire réactionnel acyle-enzyme. Cet intermédiaire est ensuite hydrolysé, ce qui libère le carboxyle de la liaison peptidique clivée.
En immunologie, la papaïne est réputée cliver le fragment Fc cristallisable des immunoglobulines du fragment Fab se liant à l'antigène.
La papaïne est utilisée depuis des milliers d'années en Amérique du Sud d'où elle est originaire pour attendrir la viande.
En cosmétique, elle agit comme une gomme douce et naturelle, aux propriétés assouplissantes et lissantes. Elle permet de détruire les cellules mortes de la peau sans affecter les cellules saines.
La papaïne est également vendue comme complément alimentaire pour remédier aux brûlures d'estomac. La pâte de papaïne est utilisée pour traiter les verrues et les cors ainsi que les brûlures de méduses ou de raies car elle dégrade les toxines contenues dans leur venin.
La papaïne est utilisée au laboratoire, en immuno-hématologie, pour la recherche d'anticorps irréguliers.
La papaïne est également utilisée par l'industrie agro-alimentaire pour augmenter la tendreté de la viande.
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Proximité ontologique
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Triade catalytique
redresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
Protéase à cystéine
Une protéase à cystéine, ou parfois protéase à thiol, est une peptidase dont le résidu d'acide aminé nucléophile de la triade (ou diade) catalytique est une cystéine. Comme toutes les peptidases, ces enzymes catalysent l'hydrolyse de certaines liaisons peptidiques de protéines. On trouve couramment de telles enzymes dans les fruits, par exemple la papaye, l'ananas, la figue et le kiwi, leur concentration tendant à être plus élevée lorsque le fruit n'est pas mûr ; on en trouve en fait plus généralement dans un grand nombre de plantes.
Fragment antigen-binding
The fragment antigen-binding region (Fab region) is a region on an antibody that binds to antigens. It is composed of one constant and one variable domain of each of the heavy and the light chain. The variable domain contains the paratope (the antigen-binding site), comprising a set of complementarity-determining regions, at the amino terminal end of the monomer. Each arm of the Y thus binds an epitope on the antigen. In an experimental setting, Fc and Fab fragments can be generated in the laboratory.