Protéase à cystéine

Une protéase à cystéine, ou parfois protéase à thiol, est une peptidase dont le résidu d'acide aminé nucléophile de la triade (ou diade) catalytique est une cystéine. Comme toutes les peptidases, ces enzymes catalysent l'hydrolyse de certaines liaisons peptidiques de protéines. On trouve couramment de telles enzymes dans les fruits, par exemple la papaye, l'ananas, la figue et le kiwi, leur concentration tendant à être plus élevée lorsque le fruit n'est pas mûr ; on en trouve en fait plus généralement dans un grand nombre de plantes. La première étape du mécanisme réactionnel catalysé par les protéases à cystéine est la déprotonation du groupe thiol, porté par le résidu de cystéine du site actif, par la chaîne latérale basique d'un acide aminé voisin, généralement un résidu d'histidine. L'étape suivante est l'attaque nucléophile de l'atome de carbone constituant le carbonyle du substrat par l'anion sulfure de la cystéine déprotonée. Le fragment du substrat est alors libéré, tandis que le résidu d'histidine revient à son état déprotoné et qu'un intermédiaire entre l'enzyme et le reste du substrat est formé par covalence à travers une liaison thioester. Cette liaison thioester est ensuite hydrolysée, ce qui libère à la fois le fragment du substrat et l'enzyme régénérée dans sa forme active. Les protéases à cystéine assurent de multiples fonctions biologiques dans pratiquement tous les aspects de la physiologie et du développement tissulaire. Chez les plantes, elles sont importantes pour la croissance et le développement, ainsi que pour l'accumulation et l'utilisation des protéines stockées notamment dans les graines. Elles sont également impliquées dans des voies métaboliques de signalisation cellulaire ainsi que dans la réponse au stress biotique et abiotique. Chez l'homme, elles interviennent dans le processus de sénescence et d'apoptose, certains types de réponse immunitaire, le traitement des prohormones et le remodelage de la matrice extracellulaire dans le cadre du développement des os.