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Concept
Fragment antigen-binding
Résumé
The fragment antigen-binding region (Fab region) is a region on an antibody that binds to antigens. It is composed of one constant and one variable domain of each of the heavy and the light chain. The variable domain contains the paratope (the antigen-binding site), comprising a set of complementarity-determining regions, at the amino terminal end of the monomer. Each arm of the Y thus binds an epitope on the antigen.
In an experimental setting, Fc and Fab fragments can be generated in the laboratory. The enzyme papain can be used to cleave an immunoglobulin monomer into two Fab fragments and an Fc fragment. Conversely, the enzyme pepsin cleaves below the hinge region, so the result instead is a F(ab')2 fragment and a pFc' fragment. Recently another enzyme for generation of F(ab')2 has been commercially available. The enzyme IdeS (Immunoglobulin degrading enzyme from Streptococcus pyogenes, trade name FabRICATOR) cleaves IgG in a sequence specific manner at neutral pH. The F(ab')2 fragment can be split into two Fab' fragments by mild reduction.
File:Antibody je2.png|Heavy and light chains, variable and constant regions of an antibody.
File:2fab fc.svg|An antibody digested by [[papain]] yields three fragments: two Fab fragments and one Fc fragment
File:F ab2 pFc.png|An antibody digested by [[pepsin]] yields two fragments: a F(ab')2 fragment and a pFc' fragment
The variable regions of the heavy and light chains can be fused together to form a single-chain variable fragment (scFv), which is only half the size of the Fab fragment, yet retains the original specificity of the parent immunoglobulin.
Fabs have seen some therapeutic use in emergency medicine as an antidote. Marketed applications include digoxin immune fab and Crofab, a mixture of Fabs for rattlesnake bites. Fabs against colchicine and tricyclic antidepressants has also been produced but are yet to see approval.
Fabs are a common form-factor for monoclonal antibodies designated for therapeutic use.
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Papaïne
La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux.
Fragment crystallizable region
The fragment crystallizable region (Fc region) is the tail region of an antibody that interacts with cell surface receptors called Fc receptors and some proteins of the complement system. This region allows antibodies to activate the immune system, for example, through binding to Fc receptors. In IgG, IgA and IgD antibody isotypes, the Fc region is composed of two identical protein fragments, derived from the second and third constant domains of the antibody's two heavy chains; IgM and IgE Fc regions contain three heavy chain constant domains (CH domains 2–4) in each polypeptide chain.
Épitope
Un épitope, aussi appelé déterminant antigénique, est une molécule qui peut être reconnue par un paratope (partie variable d'un anticorps ou d'un récepteur membranaire des lymphocytes B (BCR) et lymphocytes T (TCR)), pour déterminer si elle appartient au domaine du soi ou au domaine du non-soi. Un antigène est caractérisé par ses épitopes, si ses épitopes sont reconnus comme appartenant au non-soi alors il est lui-même immédiatement reconnu comme appartenant au non-soi.