Résumé
L'ATP synthase (EC 7.1.2.2) est un complexe protéique enzymatique qui se trouve dans les crêtes mitochondriales, la membrane des thylakoïdes, et la membrane plasmique des bactéries et des archées. Le rôle de cette protéine membranaire est de synthétiser l'adénosine triphosphate (ATP) à partir du gradient électrochimique de protons entretenu par la chaîne respiratoire et d'adénosine diphosphate (ADP), ainsi que de phosphate inorganique (Pi), selon la réaction suivante : ADP + Pi → ATP. Les ATP synthases, parfois appelées « sphères pédonculées », constituent 15 % de la masse protéique de la membrane mitochondriale. Elles peuvent être considérées comme de véritables turbines (ou moteurs) moléculaires. Elles sont indispensables à la vie des organismes car l'ATP produit constitue la « monnaie énergétique » des cellules. L’ATP synthase est constituée de deux parties principales: l’une polaire et enchâssée dans la membrane apolaire, notée FO (pour « Fraction Oligomycine »), l’autre globulaire et au contact de la matrice mitochondriale ou du stroma (intérieur du chloroplaste), notée F1 (pour « Fraction 1 »). FO est mobile dans le plan de la membrane, et peut tourner autour d’un axe constitué par certaines des sous-unités de F1, d’où sa qualification de « rotor ». FO comprend un nombre variable de sous-unités membranaires c (entre 10 et 15) portant des acides aminés aspartate (Asp) ayant la particularité d'être chargés négativement, ainsi que les sous-unités γ et ε. Le fait que les sous-unités c soient chargées ainsi est favorable à la rotation de FO. Par opposition, F1 est qualifiée de « stator », et comprend trois sous-unités β catalytiques responsables de la synthèse d'ATP, trois sous unités α structurales, ainsi que les sous-unités ε, γ et δ. Les ATP synthase mitochondriales peuvent s'associer en dimères voire en oligomères, provoquant une légère déformation de la membrane interne. Ce phénomène serait responsable de la formation et/ou du maintien des crêtes . La synthèse de l’ATP repose sur une conversion énergétique, via des changements de conformation des sous-unités.
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