Succinate déshydrogénaseLa succinate déshydrogénase (SDH), ou complexe de la chaîne respiratoire, également appelée succinate-coenzyme Q réductase (SQR), est une oxydoréductase membranaire qui catalyse la réaction : succinate + ubiquinone fumarate + ubiquinol. Cette enzyme est présente chez un très grand nombre d'êtres vivants. On la trouve ainsi dans la membrane plasmique des bactéries et dans la membrane mitochondriale interne des eucaryotes, notamment des mammifères.
Glutathion réductaseUne glutathion réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : 2 glutathion + NADP+ disulfure de glutathion + NADPH + H+. Cette enzyme permet de réduire le disulfure de glutathion en glutathion à l'aide de NADPH provenant notamment de la voie des pentoses phosphates chez les bactéries, les plantes et les animaux afin de régénérer le glutathion, molécule essentielle à la résistance contre le stress oxydant et à la préservation du pH intracellulaire. upright=3|centre|vignette|Réaction catalysée par la glutathion réductase.
IsoméraseEn biochimie, une isomérase est une enzyme qui catalyse les changements au sein d'une molécule, souvent par réarrangement des groupements fonctionnels et conversion de la molécule en l'un de ses isomères. Les isomérases catalysent des réactions du type : A → B où B est un isomère de A. Le nom des isomérases est de la forme « substrat isomérase » (par exemple, énoyl coA isomérase), ou « substrat type d'isomérase » (par exemple, phosphoglucomutase). Les isomérases sont regroupées dans la classe EC 5 dans la nomenclature EC.
Inhibiteur mixteUn inhibiteur mixte est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site allostérique de l'enzyme, distinct du site actif de cette dernière, sans bloquer la liaison du substrat au site catalytique. La liaison du substrat au site catalytique module l'affinité du site allostérique pour l'inhibiteur, et réciproquement. Un inhibiteur mixte présente donc une affinité plus grande ou bien pour le complexe enzyme-substrat, ou bien pour l'enzyme libre ; dans le cas où l'affinité de l'inhibiteur est indépendante de la liaison du substrat, il s'agit d'un inhibiteur non compétitif.
Thioestervignette|Structure générale d'un thioester Les thioesters - aussi dénommés esters sulfuriques - sont des composés résultant de la condensation d'un sulfure avec un groupement acyle. La formule générale d'un thioester est R−C(=O)-S-R'. Ils sont le produit de l'estérification d'un acide carboxylique avec un thiol (et non avec un alcool comme dans les esters classiques). Les thioesters sont avant tout connus par leur mauvaise odeur caractéristique. Christian de Duve leur attribue un rôle clé à propos de l'apparition de la vie.
