Récepteur (biochimie)En biochimie, un récepteur est une protéine de la membrane cellulaire ou du cytoplasme ou du noyau cellulaire qui se lie spécifiquement à un facteur spécifique (un ligand, tels un neurotransmetteur, une hormone, une molécule médicamenteuse, une toxine, un ion calcium, ou une protéine spécifique de la membrane d'un virus...), induisant une réponse cellulaire à ce ligand. Les modifications du comportement du récepteur protéique induites par le ligand conduisent à des modifications physiologiques qui constituent les « effets biologiques » du ligand.
Modification post-traductionnelleUne modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.
PlanteLes plantes (Plantae) sont des organismes photosynthétiques et autotrophes, caractérisés par des cellules végétales. Elles forment l'un des règnes des Eukaryota. Ce règne est un groupe monophylétique comprenant les plantes terrestres. La science des plantes est la botanique, qui dans son acception classique étudie aussi les algues et les cyanobactéries (qui n'appartiennent pas au règne des Plantae). L'ancien « règne végétal » n'existe plus dans les classifications modernes (cladistes ou évolutionnistes).
Extrémité N-terminaleL'extrémité N-terminale (ou terminaison amine, terminaison aminée, terminaison N ou terminaison NH2) réfère à l’extrémité d'une protéine ou d'un polypeptide se terminant par un acide aminé avec une fonction amine libre (-NH2). La convention d'écriture pour des séquences peptidiques place la terminaison amine à gauche, la séquence étant alors écrite de la terminaison N à la terminaison carboxyle. La traduction de l'ARN messager en protéine s'effectue de la terminaison N à la terminaison C.
MéthionineLa méthionine (abréviations IUPAC-IUBMB : Met et M) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des aminés essentiels pour l'Homme. Elle est encodée sur les ARN messagers par le codon AUG. Elle est caractérisée par la présence d'un atome de soufre engagé dans une fonction thioéther. Son groupe méthyle intervient dans de nombreuses réactions de méthylation du métabolisme. Elle joue un rôle critique dans la reproduction, le développement cellulaire, et la méthylation de l'ADN et des protéines.
AlanineL'alanine (abréviations IUPAC-IUBMB : Ala et A) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GCU, GCC, GCA et GCG. Elle est caractérisée par une chaîne latérale apolaire aliphatique. Elle est, avec la sérine, la leucine et la glycine, l'un des acides aminés les plus fréquents dans les protéines. On trouve également dans la nature l'énantiomère D-alanine, qui participe en particulier à la construction du peptidoglycane, principal constituant de la paroi bactérienne.
ChélationLa chélation (prononcer kélassion, du grec , « pince, serre de certains animaux »), appelée aussi séquestration ou complexation, est un processus physico-chimique au cours duquel est formé un complexe, le chélate, entre un ligand, dit « chélateur » (ou chélatant), et un cation (ou atome) métallique, alors complexé, dit « chélaté ». Le chélate se distingue du simple complexe par le fait que le cation métallique est fixé au ligand chélateur par au moins deux liaisons de coordination.
ProtéolyseEn biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Biopolymèrevignette|De gauche à droite, les structures de l'ADN A, B et Z. La structure d'une molécule d'ADN dépend de son environnement. Dans les environnements aqueux, y compris la majorité de l'ADN dans une cellule, l'ADN-B est la structure la plus courante. La structure A-ADN domine dans les échantillons déshydratés et est similaire à l'ARN double brin et aux hybrides ADN/ARN. L'ADN-Z est une structure plus rare que l'on trouve dans l'ADN lié à certaines protéines.
