Peptide hormones are hormones whose molecules are peptides. Peptide hormones have shorter amino acid chain lengths than protein hormones. These hormones have an effect on the endocrine system of animals, including humans. Most hormones can be classified as either amino acid–based hormones (amine, peptide, or protein) or steroid hormones. The former are water-soluble and act on the surface of target cells via second messengers; the latter, being lipid-soluble, move through the plasma membranes of target cells (both cytoplasmic and nuclear) to act within their nuclei.
Like all peptides, peptide hormones are synthesized in cells from amino acids according to mRNA transcripts, which are synthesized from DNA templates inside the cell nucleus. Preprohormones, peptide hormone precursors, are then processed in several stages, typically in the endoplasmic reticulum, including removal of the N-terminal signal sequence and sometimes glycosylation, resulting in prohormones. The prohormones are then packaged into membrane-bound secretory vesicles, which can be secreted from the cell by exocytosis in response to specific stimuli (e.g. an increase in Ca2+ and cAMP concentration in cytoplasm).
These prohormones often contain superfluous amino acid residues that were needed to direct folding of the hormone molecule into its active configuration but have no function once the hormone folds. Specific endopeptidases in the cell cleave the prohormone just before it is released into the bloodstream, generating the mature hormone form of the molecule. Mature peptide hormones then travel through the blood to all of the cells of the body, where they interact with specific receptors on the surfaces of their target cells.
Some neurotransmitters are secreted and released in a similar fashion to peptide hormones, and some "neuropeptides" may be used as neurotransmitters in the nervous system in addition to acting as hormones when released into the blood.
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La somatostatine, aussi appelée GHIH (de l'anglais Growth Hormone-Inhibiting Hormone) ou SRIF (de l'anglais Somatotropin Release-Inhibiting Factor), est une hormone protéique inhibitrice de l'hormone de croissance. Elle existe sous deux formes actives, produites par un clivage alternatif d'une même pré-protéine : une de 14 acides aminés, une autre de 28 acides aminés. La somatostatine est sécrétée non seulement par les cellules de l'hypothalamus mais également par les cellules delta de l'estomac, de l'intestin et du pancréas.
vignette|Structure chimique de la vasotocine avec acides aminés marqués Les hormones peptidiques (ou hormones polypeptidiques) sont une classe de peptides sécrétés dans le sang qui ont des fonctions endocrines chez les animaux. À l'instar des autres protéines, les hormones peptidiques sont synthétisées à partir d'acides aminés via un ARN messager, lui-même issu d'une matrice d'ADN au sein du noyau cellulaire.
Un neuropeptide est un type d'hormone, plus précisément un peptide sécrété par un neurone et ayant essentiellement une fonction de neuromodulateur. Ce sont des polypeptides ou de petites protéines formés de quelques acides aminés jusqu'à plusieurs centaines (191 pour l'hormone de croissance). Ils se lient généralement à un récepteur couplé à une protéine G capable, lorsqu'elle est activée, de déclencher une chaîne de réactions mettant en œuvre plusieurs effecteurs pouvant moduler finement la transmission du message.
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