PseudoenzymePseudoenzymes are variants of enzymes (usually proteins) that are catalytically-deficient (usually inactive), meaning that they perform little or no enzyme catalysis. They are believed to be represented in all major enzyme families in the kingdoms of life, where they have important signaling and metabolic functions, many of which are only now coming to light. Pseudoenzymes are becoming increasingly important to analyse, especially as the bioinformatic analysis of genomes reveals their ubiquity.
SubtilisineLa subtilisine est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une faible spécificité en matière de liaison peptidique. Elle agit préférentiellement à proximité d'un grand résidu d'acide aminé non chargé. Elle a été isolée à partir de Bacillus subtilis, d'où son nom, mais est également produite par d'autres bactéries, telles que Bacillus amyloliquefaciens. La subtilisine de B. subtilis est une protéine de d'acides aminés.
Site actifLe site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu.
Convergence évolutiveLa (ou évolution convergente) est le résultat de mécanismes évolutifs ayant conduit des espèces, soumises aux mêmes contraintes environnementales (niches écologiques similaires), à adopter indépendamment plusieurs traits physiologiques, morphologiques, parfois comportementaux semblables. Plus généralement, ce terme, en seconde position, s’applique aussi à l’évolution d’autres systèmes adaptatifs comme les groupes humains ou les civilisations.
TrypsineLa trypsine () est une peptidase du suc pancréatique participant à la digestion des protéines. Il s'agit d'une protéase à sérine qui hydrolyse les liaisons peptidiques situées côté C d'un résidu de lysine ou d'arginine, qui sont des acides aminés basiques. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion.
Thiolredresse=.67|vignette|Formule générique des thiols avec le groupe sulfhydryle en bleu. Un thiol () est un composé organosulfuré de formule générique R–SH, où R est un radical organique (alkyle ou aryle, par exemple) et –SH le groupe sulfhydryle, analogue au groupe hydroxyle –OH des alcools en remplaçant l'atome d'oxygène par un atome de soufre. Les thiols ont été découverts par William Christopher Zeise, qui les avait nommés mercaptans , du latin mercurius captans, « qui capte le mercure », en raison de la tendance des thiolates à former des liaisons très fortes avec le mercure.
Inhibiteur de protéaseLes inhibiteurs de protéases (IP) inhibent une ou généralement plusieurs protéases voisines . Pour les applications pharmacologiques, les IP, appelés communément antiprotéases, constituent la seconde classe d'agents antirétroviraux à avoir été développée jusqu'au stade clinique (à commencer contre le VIH et le VHC). La première autorisation de mise sur le marché date de fin 1995. Elle a constitué un tournant majeur dans les stratégies thérapeutiques contre le VIH.
