Uridine diphosphate glucoseL’uridine diphosphate glucose est un nucléotide-ose constitué d'un résidu glucose fixé sur de l'uridine diphosphate. L'UDP-Glucose est le substrat dans la glycogénogenèse (synthèse du Glycogène). Il est alors produit à partir du Glucose 1-Phosphate par la UDP-glucose-pyrophosphorylase, ce qui consomme, pour chaque mole d'UDPG une mole d'UTP et produit 2 moles de pyrophosphate. C'est une réaction irréversible.
GlucokinaseLa glucokinase est une phosphotransférase qui catalyse la réaction : La glucokinase bactérienne est spécifique au glucose (), de même que celle des vertébrés, qui est une isoforme d'hexokinase (), appelée de ce fait hexokinase D ou hexokinase type . La glucokinase des mammifères est exprimée au niveau du foie et des cellules β des îlots de langerhans dans le pancréas.
Isoenzymevignette|Analogues de créatine kinase Les isoenzymes (ou isozymes) sont des enzymes présentant une séquence d'acides aminés différente d'une autre enzyme mais catalysant la même réaction chimique. En médecine clinique, « isozyme » a un sens plus restreint en se limitant à l'ensemble des formes physiquement distinctes et séparables d'une enzyme au sein d'un être humain. Ces enzymes présentent habituellement des paramètres cinétiques différents ou des propriétés de régulation différentes.
Glycogène phosphorylaseLa glycogène phosphorylase est une phosphorylase de la glycogénolyse responsable de la dégradation du glycogène en glucose-1-phosphate, première étape de la transformation du glycogène en glucose : phosphate + α-D-glucose-1-phosphate. Il s'agit d'une protéine d'une masse moléculaire de . Elle est présente dans le foie, muscles ainsi que le cerveau. Elle est retrouvée in vitro sous forme monomérique, tétramérique, et dimérique. Seule la forme dimérique est fonctionnelle biologiquement.
Glucose-6-phosphateLe glucose-6-phosphate est un composé organique abondant dans les cellules vivantes dans la mesure où l'essentiel du glucose qui pénètre dans une cellule est phosphorylé sur son carbone 6. Il s'agit d'un métabolite de départ tant pour la glycolyse que pour la voie des pentoses phosphates, et il peut également être converti en glycogène ou en amidon pour être stocké.
PhosphoglucomutaseLa phosphoglucomutase (PGM) est une isomérase qui catalyse la réaction : α-D-glucose-1-phosphate α-D-glucose-6-phosphate. Comme toutes les mutases, son action ne consiste qu'à déplacer un groupe fonctionnel, ici un groupe phosphate, entre deux atomes de carbone d'une même molécule. La PGM agit avec un cofacteur, le glucose-1,6-bisphosphate, qui sert à phosphoryler un résidu de sérine sur le site actif de l'enzyme. Il existe plusieurs isoformes de phosphoglucomutases, appelées (gène PGM1), (gène PGM2), (gène PGM3), avec des affinités légèrement différentes avec les substrats.
GlycogèneLe glycogène est un glucide complexe homopolymère du glucose. Il consiste en une chaîne de glucose lié en α (1-4) et est branché en α (1-6) tous les huit ou douze résidus. Il est utilisé par les animaux (et les champignons) comme réserve d'énergie chimique et permet de libérer rapidement du glucose (principalement dans le foie et dans les cellules musculaires) au même titre que l'amidon chez les végétaux. Les réserves en glycogène peuvent être rapidement mobilisées lors d'un soudain besoin en glucose, mais sont moins compactes que les réserves d'énergie sous forme de triglycérides dans le tissu adipeux.
Phosphorylationthumb|chaîne latérale de sérine phosphorylée. Les atomes d'oxygène sont en rouge, ceux de phosphore, en orange, le carbone en gris et l'azote en bleu. Les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés. La phosphorylation est l'addition d'un groupe phosphate (un phosphoryl PO32− plus précisément) qui est transféré à une protéine ou à une petite molécule, tel le glucose, l'adénine ou les glycérolipides. Son rôle prééminent en biochimie est le sujet de très nombreuses recherches (la base de données MEDLINE signale plus de articles sur ce sujet, pour la plupart concernant la phosphorylation des protéines).
Kinase380px|vignette|Schéma de fonctionnement des kinases Les kinases, (catalyseurs de la phosphorolyse), sont des enzymes du groupe des transférases catalysant les réactions de phosphorylation par l'ajout d'un ion phosphate à une molécule cible à partir de l'ATP. La molécule cible, appelée le substrat, peut être une protéine, un lipide, un sucre ou encore une kinase. Les kinases sont plus ou moins spécifiques et sont régulées par des combinaisons de seconds messagers.
Insulinevignette|Les deux chaines de l'insuline bovine. En rouge les ponts disulfures. vignette|droite|Modélisation 3D d'une molécule d'insuline. L'insuline (du insula « île ») est une hormone protéique sécrétée par les cellules β des îlots de Langerhans dans le pancréas, ainsi que dans les corps de Brockmann de certains poissons téléostéens. Elle a un effet important sur le métabolisme des glucides, des lipides et des protéines en favorisant l'absorption du glucose présent dans le sang par les cellules adipeuses, les cellules du foie et celles des muscles squelettiques.
