Glucokinase | EPFL Graph Search

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Glucokinase () is an enzyme that facilitates phosphorylation of glucose to glucose-6-phosphate. Glucokinase occurs in cells in the liver and pancreas of humans and most other vertebrates. In each of these organs it plays an important role in the regulation of carbohydrate metabolism by acting as a glucose sensor, triggering shifts in metabolism or cell function in response to rising or falling levels of glucose, such as occur after a meal or when fasting. Mutations of the gene for this enzyme can cause unusual forms of diabetes or hypoglycemia. Glucokinase (GK) is a hexokinase isozyme, related homologously to at least three other hexokinases. All of the hexokinases can mediate phosphorylation of glucose to glucose-6-phosphate (G6P), which is the first step of both glycogen synthesis and glycolysis. However, glucokinase is coded by a separate gene and its distinctive kinetic properties allow it to serve a different set of functions. Glucokinase has a lower affinity for glucose than the other hexokinases do, and its activity is localized to a few cell types, leaving the other three hexokinases as more important preparers of glucose for glycolysis and glycogen synthesis for most tissues and organs. Because of this reduced affinity, the activity of glucokinase, under usual physiological conditions, varies substantially according to the concentration of glucose. Alternative names for this enzyme are: human hexokinase IV, hexokinase D, and ATP:D-hexose 6-phosphotransferase, EC 2.7.1.1 (previously 2.7.1.2). The common name, glucokinase, is derived from its relative specificity for glucose under physiologic conditions. Some biochemists have argued that the name glucokinase should be abandoned as misleading, as this enzyme can phosphorylate other hexoses in the right conditions, and there are distantly related enzymes in bacteria with more absolute specificity for glucose that better deserve the name and the EC 2.7.1.2. Nevertheless, glucokinase remains the name preferred in the contexts of medicine and mammalian physiology.

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Isoenzyme

vignette|Analogues de créatine kinase Les isoenzymes (ou isozymes) sont des enzymes présentant une séquence d'acides aminés différente d'une autre enzyme mais catalysant la même réaction chimique. En médecine clinique, « isozyme » a un sens plus restreint en se limitant à l'ensemble des formes physiquement distinctes et séparables d'une enzyme au sein d'un être humain. Ces enzymes présentent habituellement des paramètres cinétiques différents ou des propriétés de régulation différentes.

Glucokinase

La glucokinase est une phosphotransférase qui catalyse la réaction : La glucokinase bactérienne est spécifique au glucose (), de même que celle des vertébrés, qui est une isoforme d'hexokinase (), appelée de ce fait hexokinase D ou hexokinase type . La glucokinase des mammifères est exprimée au niveau du foie et des cellules β des îlots de langerhans dans le pancréas.

Glycogen synthase

Glycogen synthase (UDP-glucose-glycogen glucosyltransferase) is a key enzyme in glycogenesis, the conversion of glucose into glycogen. It is a glycosyltransferase () that catalyses the reaction of UDP-glucose and (1,4-α-D-glucosyl)n to yield UDP and (1,4-α-D-glucosyl)n+1. Much research has been done on glycogen degradation through studying the structure and function of glycogen phosphorylase, the key regulatory enzyme of glycogen degradation. On the other hand, much less is known about the structure of glycogen synthase, the key regulatory enzyme of glycogen synthesis.

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