Les protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ). Ces protéines ne sont absolument pas anecdotiques puisque plus de 50 % des protéines des Eucaryotes et plus de 70 % des protéines de signal des cellules du corps humain possèdent ce type de séquences évasif . L'ensemble des protéines intrinsèquement désordonnées connues à ce jour sont reprises dans une base de données appelée Disprot.
Récemment, le monde scientifique pensait encore qu'une séquence en acides aminés impliquait une structure tridimensionnelle directement liée à la fonction de la protéine. Cette structure tridimensionnelle serait liée à un minimum énergétique (énergie libre de Gibbs) et les protéines oscilleraient autour de cette position grâce à leur énergie thermique. Les protéines pourraient perdre cette structure tridimensionnelle dans certaines conditions particulières (pH, température élevée, etc.), ce qui conduirait à la perte de leur fonction biologique. Les protéines intrinsèquement désordonnées s'opposent à ce paradigme puisqu'elles ne possèdent pas de minimum pour l'énergie libre de Gibbs, ce qui leur donne une structure aléatoire. L'absence de structure tridimensionnelle ne constitue en aucun cas une perte de fonctions biologiques puisque les protéines désordonnées sont justement celles qui réalisent le plus grand nombre d'interactions parmi toutes les protéines présentes dans les cellules.
Ces protéines sont impliquées dans :
La reconnaissance moléculaire : du fait de leur absence de structure tridimensionnelle fixe, les protéines désordonnées possèdent une plasticité importante qui leur permet d'interagir avec un grand nombre de protéines.
Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.
In this course we will discuss advanced biophysical topics, building on the framework established in the course "Macromolecular structure and interactions". The course is held in English.
This course covers the basic biophysical principles governing the thermodynamic and kinetic properties of biomacromolecules involved in chemical processes of life.
The course is held in English.
Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that m
La signalisation cellulaire est un système complexe de communication qui régit les processus fondamentaux des cellules et coordonne leur activité. La capacité des cellules à percevoir leur micro-environnement et à y répondre correctement est à la base de leur développement et de celui des organismes multicellulaires, de la cicatrisation et du système immunitaire, ainsi que de l'homéostasie tissulaire normale. Des dysfonctionnements dans le traitement de l'information cellulaire peuvent être responsables de maladies telles que le cancer, les maladies auto-immunes et le diabète.
Les protéines fibreuses ou scléroprotéines constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines globulaires et des protéines membranaires. Elles sont de longues molécules de protéines en forme de filaments. Les protéines fibreuses se rencontrent chez les êtres vivants et sont pratiquement insolubles dans l'eau. À la différence des protéines globulaires, les protéines fibreuses ne sont jamais des enzymes, des hormones ou des molécules régulant quoi que ce soit.
redresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Explore le comportement des protéines intrinsèquement désordonnées, la séparation de phase des polymères, la théorie de Flory-Huggins et les condensats biomoléculaires.
Explore le repliement des protéines, les conséquences du mauvais repliement, le rôle des chaperons et l'importance de l'ATP.
Explore la conception de circuits protéiques pour les opérations logiques et les conversions analogiques-numériques dans les systèmes vivants, avec des applications thérapeutiques directes.
Transmembrane protein 16 F (TMEM16F) is a Ca2+-activated homodimer which functions as an ion channel and a phospholipid scramblase. Despite the availability of several TMEM16F cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures, the mechanism of activation ...
Post-translational modifications (PTMs) play a pivotal role in regulating protein structure, interaction, and function. Aberrant PTM patterns are associated with diseases. Moreover, individual PTMs have a complex interaction with each other, known as PTM c ...
The phenomenon of allostery, a general property in proteins that has been heralded as "the second secret of life" remains elusive to our understanding and even more challenging to incorporate into protein design. One example of allosteric proteins with gre ...