Concept
Les protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ). Ces protéines ne sont absolument pas anecdotiques puisque plus de 50 % des protéines des Eucaryotes et plus de 70 % des protéines de signal des cellules du corps humain possèdent ce type de séquences évasif . L'ensemble des protéines intrinsèquement désordonnées connues à ce jour sont reprises dans une base de données appelée Disprot. Récemment, le monde scientifique pensait encore qu'une séquence en acides aminés impliquait une structure tridimensionnelle directement liée à la fonction de la protéine. Cette structure tridimensionnelle serait liée à un minimum énergétique (énergie libre de Gibbs) et les protéines oscilleraient autour de cette position grâce à leur énergie thermique. Les protéines pourraient perdre cette structure tridimensionnelle dans certaines conditions particulières (pH, température élevée, etc.), ce qui conduirait à la perte de leur fonction biologique. Les protéines intrinsèquement désordonnées s'opposent à ce paradigme puisqu'elles ne possèdent pas de minimum pour l'énergie libre de Gibbs, ce qui leur donne une structure aléatoire. L'absence de structure tridimensionnelle ne constitue en aucun cas une perte de fonctions biologiques puisque les protéines désordonnées sont justement celles qui réalisent le plus grand nombre d'interactions parmi toutes les protéines présentes dans les cellules. Ces protéines sont impliquées dans : La reconnaissance moléculaire : du fait de leur absence de structure tridimensionnelle fixe, les protéines désordonnées possèdent une plasticité importante qui leur permet d'interagir avec un grand nombre de protéines.
