Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Peptidevignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. Un peptide est un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Il existe une énorme variété de peptides différents. Par exemple, sachant qu'il existe distincts chez les mammifères, le nombre de peptides différents formés de seulement dix d'acides aminés vaut un peu moins de , soit près de . Les peptides constitués d’un faible nombre d’acides aminés (de deux à quelques dizaines) sont nommés oligopeptides.
Feuillet bêtaLes feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu.
État natif (biochimie)vignette|Cys and Arg active site of ubiquitin activating enzyme. En biochimie, l'état natif d'une protéine est sa forme fonctionnelle ou opérative. Toutes les molécules de protéines sont des chaines linéaires d'acides aminés, mais c'est au moyen de leurs formes tridimensionnelles qu'elles sont capables de jouer leurs rôles biologiques. Les modifications de formes des protéines sont les causes primaires de maladies neurodégénératives, y compris celles causées par les prions ou encore l'amylose.
Motif structurelEn biochimie, un motif structurel, également écrit motif structural, est un arrangement tridimensionnel d'au moins deux structures secondaires de biopolymères, tels que des protéines ou des acides nucléiques, ayant une signification fonctionnelle ou faisant partie d'un domaine protéique. Les motifs structurels des protéines sont souvent conservés au cours de l'évolution et peuvent être le signe de similitudes fonctionnelles entre protéines partageant un même motif structurel ; il n'est cependant pas possible de déduire la fonction biologique d'une protéine sur la base de ses seuls motifs structurels, qui ne sont de surcroît pas toujours directement déductibles de leurs motifs séquentiels.
LysineLa lysine (abréviations IUPAC-IUBMB : Lys et K) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des neuf acides aminés essentiels pour l'homme. Elle est codée sur les ARN messagers par les codons AAA et AAG. Elle est caractérisée par la présence d'une fonction amine primaire à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu basique dans les protéines, tout comme l'arginine et l'histidine. Le peptide poly-lysine est un polymère de plusieurs lysines.
Linus PaulingLinus Carl Pauling ( à Portland, Oregon, États-Unis - à Big Sur, Californie) est un chimiste et physicien américain. Il fut l'un des premiers chimistes quantiques, et reçut le prix Nobel de chimie en 1954 pour ses travaux décrivant la nature de la liaison chimique. Il publie en 1939 un ouvrage majeur La Nature de la liaison chimique (The Nature of the Chemical Bond) dans lequel il développe le concept d'hybridation des orbitales atomiques.
Hélice alphathumb|redresse|Exemple d'hélice alpha. L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Folding (chemistry)In chemistry, folding is the process by which a molecule assumes its shape or conformation. The process can also be described as intramolecular self-assembly, a type of molecular self-assembly, where the molecule is directed to form a specific shape through noncovalent interactions, such as hydrogen bonding, metal coordination, hydrophobic forces, van der Waals forces, pi-pi interactions, and/or electrostatic effects.
