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Concept
Feuillet bêta
Résumé
Les feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu. Un brin β est une partie de la chaine polypeptidique formé en moyenne de trois à dix acides aminés dont la chaine carbonée principale est étendue. L'association de nombreux feuillets β est observée dans l'agrégation de protéines, dans de nombreuses maladies humaines, notamment les amyloses telles que la maladie d'Alzheimer.
La première structure des feuillets β est proposée par William Astbury dans les années 1930, après des observations indiquant des changements très importants des clichés diffraction de rayon X de fibres de laine ou de cheveux humides lors de leur étirement. Il propose l'existence de liaisons hydrogène entre des brins β parallèles ou anti-parallèles. Son modèle est cependant limité par l'absence de contraintes géométriques des acides aminés par le fait qu'il ne connaissait pas le caractère plan de la liaison peptidique. En 1951, Linus Pauling et Robert Corey présentent un modèle plus élaboré basé sur des considérations théoriques.
vignette|Les deux types de feuillets bêta plissé La majorité des brins β sont placés côte à côte et forme de nombreuses liaisons hydrogène entre les brins voisins. Les groupes NH du squelette polypeptidique d'un brin s'associent aux groupes C=O du squelette polypeptidique du brin adjacent, les chaines latérales d'acides aminés successifs dans un brin β sont orientées alternativement d'un côté puis de l'autre du feuillet β. Les différents brins β associés pour former un feuillet β sont organisés de telle sorte que les atomes Cα des acides aminés soient adjacents et leurs chaines latérales pointent dans la même direction.
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Protéine
redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Structure secondaire
thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Hélice alpha
thumb|redresse|Exemple d'hélice alpha. L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson.