Isoenzymevignette|Analogues de créatine kinase Les isoenzymes (ou isozymes) sont des enzymes présentant une séquence d'acides aminés différente d'une autre enzyme mais catalysant la même réaction chimique. En médecine clinique, « isozyme » a un sens plus restreint en se limitant à l'ensemble des formes physiquement distinctes et séparables d'une enzyme au sein d'un être humain. Ces enzymes présentent habituellement des paramètres cinétiques différents ou des propriétés de régulation différentes.
Inhibiteur enzymatiquethumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Alcool déshydrogénaseL'alcool déshydrogénase (ADH) est une oxydoréductase qui catalyse les réactions intervenant notamment dans le : alcool primaire + NAD+ aldéhyde + NADH + H+ ; alcool secondaire + NAD+ cétone + NADH + H+. Il s'agit d'une famille d'enzymes qui permettent l'interconversion de certains alcools, et notamment l'éthanol, en aldéhydes et cétones, couplée la réduction du NAD+ en NADH. Chez l'humain et de nombreux animaux, l'alcool déshydrogénase est hépatique et participe à la détoxication de l'organisme par l'élimination des alcools toxiques.
Inhibiteur compétitifupright=1.25|vignette| L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.
DéshydrogénaseUne déshydrogénase (appelée aussi DHO dans la littérature) est une enzyme qui oxyde un substrat par le transfert d'un ou plusieurs ions (H) à un accepteur, généralement un coenzyme type NAD+/NADP+ ou flavine comme le FAD ou le FMN. Aldéhyde déshydrogénase. Acétaldéhyde déshydrogénase. Alcool déshydrogénase. Glutamate déshydrogénase (une enzyme qui convertit le glutamate en α-cétoglutarate et vice versa). Lactate déshydrogénase. Pyruvate déshydrogénase (une enzyme commune qui intervient dans le cycle de Krebs en convertissant le pyruvate en acétyl-CoA).
Catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).
Non-competitive inhibitionNon-competitive inhibition is a type of enzyme inhibition where the inhibitor reduces the activity of the enzyme and binds equally well to the enzyme whether or not it has already bound the substrate. This is unlike competitive inhibition, where binding affinity for the substrate in the enzyme is decreased in the presence of an inhibitor. The inhibitor may bind to the enzyme whether or not the substrate has already been bound, but if it has a higher affinity for binding the enzyme in one state or the other, it is called a mixed inhibitor.
BactérieLe terme bactérie est un nom vernaculaire qui désigne certains organismes vivants microscopiques et procaryotes présents dans tous les milieux. Le plus souvent unicellulaires, elles sont parfois pluricellulaires (généralement filamenteuses), la plupart des espèces bactériennes ne vivant pas individuellement en suspension, mais en communautés complexes adhérant à des surfaces au sein d'un gel muqueux (biofilm). vignette|200px|Coques à gauche, Spirillum au centre, bacille à droite.
Acide succiniquevignette|Solution d'acide succinique, d'alcool et d'eau, étendue sur une feuille, forme des cristaux. Février 2023. L'acide succinique ou acide butane-1,4-dioïque est un diacide carboxylique aliphatique de formule semi-développée . Il est présent dans tous les organismes vivants et intervient dans le métabolisme cellulaire, en particulier dans le métabolisme des lipides entre l'acide α-cétoglutarique et l'acide fumarique lors du cycle de Krebs dans la mitochondrie.
Allosteric regulationIn biochemistry, allosteric regulation (or allosteric control) is the regulation of an enzyme by binding an effector molecule at a site other than the enzyme's active site. The site to which the effector binds is termed the allosteric site or regulatory site. Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change and/or a change in protein dynamics. Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors.
