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Concept
Catalyse enzymatique
Résumé
Enzyme catalysis is the increase in the rate of a process by a biological molecule, an "enzyme". Most enzymes are proteins, and most such processes are chemical reactions. Within the enzyme, generally catalysis occurs at a localized site, called the active site.
Most enzymes are made predominantly of proteins, either a single protein chain or many such chains in a multi-subunit complex. Enzymes often also incorporate non-protein components, such as metal ions or specialized organic molecules known as cofactor (e.g. adenosine triphosphate). Many cofactors are vitamins, and their role as vitamins is directly linked to their use in the catalysis of biological process within metabolism. Catalysis of biochemical reactions in the cell is vital since many but not all metabolically essential reactions have very low rates when uncatalysed. One driver of protein evolution is the optimization of such catalytic activities, although only the most crucial enzymes operate near catalytic efficiency limits, and many enzymes are far from optimal. Important factors in enzyme catalysis include general acid and base catalysis, orbital steering, entropic restriction, orientation effects (i.e. lock and key catalysis), as well as motional effects involving protein dynamics
Mechanisms of enzyme catalysis vary, but are all similar in principle to other types of chemical catalysis in that the crucial factor is a reduction of energy barrier(s) separating the reactants (or substrates from the products. The reduction of activation energy (Ea) increases the fraction of reactant molecules that can overcome this barrier and form the product. An important principle is that since they only reduce energy barriers between products and reactants, enzymes always catalyze reactions in both directions, and cannot drive a reaction forward or affect the equilibrium position – only the speed with which is it achieved. As with other catalysts, the enzyme is not consumed or changed by the reaction (as a substrate is) but is recycled such that a single enzyme performs many rounds of catalysis.
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Proximité ontologique
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Inhibiteur compétitif
upright=1.25|vignette| L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.
Produit de réaction
vignette|Les produits de réaction de la combustion du méthane sont le dioxyde de carbone et l'eau. Un produit de réaction est une substance résultant d'une réaction chimique. Par exemple, lors de la combustion d'un composé comme le glucose (un sucre de formule C6H12O6), selon la réaction : C6H12O6 + 6 6 + 6 l'eau () et le dioxyde de carbone sont des produits, alors que le glucose et le dioxygène sont des réactifs. En synthèse chimique, où l'on cherche à obtenir un nouveau produit, on essaye de quantifier sa formation en déterminant le rendement chimique.
Pyruvate déshydrogénase
La pyruvate déshydrogénase (ou PDH) — à ne pas confondre avec la pyruvate décarboxylase bien qu'on l'appelle parfois également ainsi — est la première des trois enzymes du complexe pyruvate déshydrogénase (PDC), constitué d'une décarboxylase, d'une acétyltransférase et d'une oxydoréductase intervenant séquentiellement pour catalyser la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA, réaction qui assure notamment la liaison entre la glycolyse et le cycle de Krebs. Les autres enzymes de ce complexe sont la et la .