Les protéines de choc thermique (en anglais, heat shock protein ou HSP) sont une famille de protéines chaperons qui sont produites par les cellules en réponse à une exposition à des conditions de stress. Elles ont d'abord été décrites par Alfred Tissières en relation avec les chocs thermiques dans une étude qui prolongeait les observations de sur les chromosomes polytènes de glandes salivaires de mouche . Cependant, elles sont exprimées également lors d'autres types de stress cellulaires, dont l'exposition au froid, aux rayons UV et lors de la cicatrisation des plaies ou du remodelage tissulaire. Plusieurs membres de ce groupe assurent une fonction de chaperonne moléculaire par stabilisation des nouvelles protéines pour assurer un pliage tridimentionnel correct ou en aidant à replier les protéines qui ont subi un stress cellulaire. Cette expression accrue est la conséquence d'une activation transcriptionnelle régulée. Les fortes augmentations de synthèse des protéines du choc thermique est un élément clé de la réponse au choc thermique et sont induites principalement par le facteur de transcription Heat Shock Factor (ou HSF). Les HSF se retrouvent dans pratiquement tous les organismes vivants, des bactéries aux humains.
Les protéines de choc thermique sont nommés et classés en fonction de leur localisation, de leur expression et en fonction de leur poids moléculaire. Par exemple, Hsp60, Hsp70 et Hsp90 (les HSP les plus courantes) font référence à des familles de protéines de choc thermique de l'ordre de 60, 70 et 90 kDa respectivement. La petite protéine ubiquitine, de 8 kDa, qui étiquette les protéines pour les engager vers les voies de dégradation cellulaire, possède également les caractéristiques d'une protéine de choc thermique. Un domaine conservé pour la liaison aux protéines d'environ 80 acides aminés (alpha crystalline) sont appelés petites protéines du choc thermique (sHSP).
Cette classe regroupe des protéines nommées d'après leur masse moléculaire :
Hsp100
Hsp90
Hsp70
Hsp60
Hsp40
Hsp de 20 à 30 kDa (par exemple : Hsp27)
Hsp10
Heat shock factor ou HSF
Réponse au stress (thermique, chimique, etc.
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Un gène, du grec ancien (« génération, naissance, origine »), est, en biologie, une séquence discrète et héritable de nucléotides dont l'expression affecte les caractères d'un organisme. L'ensemble des gènes et du matériel non codant d'un organisme constitue son génome. Un gène possède donc une position donnée dans le génome d'une espèce, on parle de locus génique. La séquence est généralement formée par des désoxyribonucléotides, et est donc une séquence d'ADN (par des ribonucléotides formant de l'ARN dans le cas de certains virus), au sein d'un chromosome.
Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
La sécrétion est une action conduisant une cellule à envoyer dans le milieu extracellulaire une substance (hormone, neurotransmetteur, glycoprotéines). Le processus de sécrétion implique la fusion de vésicules (contenant la substance à sécréter) avec la membrane cytoplasmique (ou membrane plasmique) de la cellule, libérant ainsi le contenu de la vésicule à l'extérieur de la cellule. Par extension, la sécrétion désigne aussi le produit sécrété.
The 70 kDa heat shock protein (Hsp70) chaperones control protein homeostasis in all ATP-containing cellular compartments. J-domain proteins (JDPs) coevolved with Hsp70s to trigger ATP hydrolysis and catalytically upload various substrate polypeptides in ne ...
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In response to predation by bacteriophages and invasion by other mobile genetic elements such as plasmids, bacteria have evolved specialised defence systems that are often clustered together on genomic islands. The O1 El Tor strains of Vibrio cholerae resp ...
The Hsp70 cycle is a key element of protein homeostasis, which is essential to avoid protein aggregation and protein-related diseases. Despite many experimental observations of the interaction between Hsp70, its co-chaperone DnaJ and various substrates, li ...