Disagrégation par médiation au Chaperone : Fibrils amyloïdes et Hsp70

Description

Cette séance de cours traite de la désagrégation des fibrilles amyloïdes par le chaperon humain Hsp70, en mettant l'accent sur le repliement des protéines, le contrôle de la qualité et le rôle des chaperons dans la prévention et la promotion de la formation d'agrégats dans des maladies neurodégénératives comme la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson. La présentation porte sur les étapes de l'agrégation amyloïde, l'impact des chaperons sur la désagrégation et les interactions spécifiques entre chaperons et fibrilles amyloïdes. La séance de cours explore également la machine à chaperon, y compris le système de chaperon Hsp70 et l'implication des protéines J-domain. Diverses expériences et modèles sont présentés pour illustrer les mécanismes derrière la désagrégation par chaperon.

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Concepts associés (43)

Protéine chaperon

Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.

Substance amyloïde

droite|vignette| Micrographie montrant des dépôts de substance amyloïde (en rose) dans l'intestin grêle. La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Dans le corps humain, la substance amyloïde est liée au développement de diverses maladies.

Choc thermique (médecine)

The heat shock response (HSR) is a cell stress response that increases the number of molecular chaperones to combat the negative effects on proteins caused by stressors such as increased temperatures, oxidative stress, and heavy metals. In a normal cell, proteostasis (protein homeostasis) must be maintained because proteins are the main functional units of the cell. Many proteins take on a defined configuration in a process known as protein folding in order to perform their biological functions.

Hsp90

Hsp90 est une classe de protéines chaperonnes jouant en temps normal un rôle de protection du bon repliement tridimensionnel des protéines animales ou végétales, notamment en condition de chocs thermiques (HSP signifie heat shock protein, 90 désignant sa masse moléculaire). On soupçonne que sa déficience ou son inhibition lors de certaines situations de stress entrainerait une recrudescence de mutations non-mendéliennes ou épigénétiques lorsque des espèces traversent des conditions difficiles.

Protéine de choc thermique

Les protéines de choc thermique (en anglais, heat shock protein ou HSP) sont une famille de protéines chaperons qui sont produites par les cellules en réponse à une exposition à des conditions de stress. Elles ont d'abord été décrites par Alfred Tissières en relation avec les chocs thermiques dans une étude qui prolongeait les observations de sur les chromosomes polytènes de glandes salivaires de mouche . Cependant, elles sont exprimées également lors d'autres types de stress cellulaires, dont l'exposition au froid, aux rayons UV et lors de la cicatrisation des plaies ou du remodelage tissulaire.