Conception computationnelle des protéines

Cette série de séance de courss sur la biologie synthétique couvre le voyage des molécules à l'ingénierie cellulaire, en mettant l'accent sur l'ingénierie de l'acide nucléique, la conception des protéines, les circuits génétiques, l'ingénierie des voies métaboliques, les circuits protéiques et l'ingénierie cellulaire. L'instructeur discute des défis de la prévision et de la conception de la structure des protéines, des applications de la conception des protéines informatiques et de l'importance de la conception des protéines dans la bioingénierie et la biologie synthétique. La séance de cours se penche également sur le processus de conception des protéines, à la fois expérimentalement et computationnellement, mettant en évidence l'importance des structures protéiques dans la détermination de la fonction protéique. Différents sujets tels que la fonction énergétique pour marquer la Conformation d'énergie Minimum Global (GMEC), les interactions atomiques dans les protéines, et les méthodes d'échantillonnage pour l'exploration de la conformation des protéines sont explorés.

À propos de ce résultat

Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.

Séances de cours associées (116)

Concepts associés (105)

BIOENG-320: Synthetic biology

This advanced Bachelor/Master level course will cover fundamentals and approaches at the interface of biology, chemistry, engineering and computer science for diverse fields of synthetic biology. This

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Protein design

Protein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Pliage des protéines: structure et conception

Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.

Conception des protéines: Méthodes de calcul BIOENG-320: Synthetic biology

Couvre les défis de la conception des protéines, des fonctions énergétiques, des algorithmes de recherche et des applications en biologie synthétique, en soulignant l'importance de la conception des protéines et les méthodes utilisées pour la conception des protéines.

Biophysique: Pliage des polymères et organisation de l'ADN

Explore le pliage des polymères, les interactions hydrophobes et l'organisation de l'ADN, en soulignant leur importance biologique.

Pliage des protéines: mécanismes et conséquences PHYS-441: Statistical physics of biomacromolecules

Explore le repliement des protéines, les conséquences du mauvais repliement, le rôle des chaperons et l'importance de l'ATP.

Pliage des protéines: structure et interactions PHYS-441: Statistical physics of biomacromolecules

Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.