FtsZ

FtsZ est une protéine procaryote homologue de la tubuline eucaryote qui joue un rôle fondamental dans la scissiparité (ou division binaire) chez les bactéries. Codée par le gène ftsZ, elle s'assemble en anneau à l'emplacement du futur septum au niveau duquel les cellules filles vont ensuite se séparer. Elle permet également de recruter au même site d'autres protéines actives lors de la division cellulaire comme FtsA, ZipA, FtsK, FtsQ, FtsL/FtsB, FtsW, FtsI, et FtsN. Son nom vient de l'anglais Filamenting temperature-sensitive mutant Z qui signifie "mutant Z thermosensible filamenteux". En effet, on supposait que des mutants de Escherichia coli pour la division cellulaire continueraient à croître sous forme de filaments, du fait de l'incapacité des cellules filles à se séparer l'une de l'autre. La découverte du cytosquelette bactérien est assez récente. FtsZ est la première protéine du cytosquelette procaryote à avoir été identifiée. Le gène ftsZ a été découvert dans les années 1950 par Y. Hirota (:ja:廣田幸敬) et ses collègues au cours d'un crible pour trouver des mutants de la division cellulaire bactérienne. En 1991, il a été montré par Erfei Bi et Joseph Lutkenhaus par un marquage avec des anticorps marqués à l'or que la protéine FtsZ s'assemble sous la forme d'un anneau, l'anneau-Z, au centre de la cellule. La présence d'un anneau-Z au centre de la cellule a ensuite été confirmé par de la microscopie à fluorescence en 3D sur des bactéries vivantes exprimant des fusions avec la GFP. La protéine FtsZ issue d'un gène nucléaire de la mousse Physcomitrella patens est nécessaire à la division des chloroplastes et correspond à la première protéine identifiée comme étant essentielle à la division des organites. Au cours de la division cellulaire, FtsZ est la première protéine à se déplacer au niveau du site de division. Elle est essentielle pour le recrutement d'autres protéines qui vont permettre la production d'une nouvelle paroi bactérienne entre les cellules en division.