Résumé
La tubuline est la protéine structurale des microtubules, un constituant majeur du cytosquelette. Elle a une masse moléculaire d'environ . Elle est composée de 2 sous-unités non identiques : la tubuline α de masse moléculaire d'environ 50 kDa et à un pHI de l'ordre de 5,3 - 5,8 et est liée au GTP ; la tubuline β de masse moléculaire d'environ 50 kDa et à un pHI de l'ordre de 5,3 - 5,6 et est liée au GTP, qu'elle a la capacité d'hydrolyser. C'est l'état de cette sous-unité qui définit l'état « GTP » ou « GDP » de la tubuline. Il existe plusieurs isotypes de cette tubulines, dont TUBB, TUBB1, TUBB2A, TUBB2B, TUBB2C, TUBB3, TUBB4, TUBB4Q, TUBB6 et TUBB8. Ces deux sous-unités, issues de l'expression de deux gènes différents (gène α et gène β), sont donc très semblables et ne diffèrent en fait que par quelques acides aminés (5 à 10 % de la chaîne). La tubuline dirige la dynamique des microtubules. Suivant sa concentration dans la cellule, elle va en diriger la polymérisation ou la dépolymérisation. Si la concentration de tubuline-GTP est élevée, des dimères α-β se polymérisent, formant les protofilaments. Ces protofilaments s'associent entre eux sur leur longueur et forment ainsi le microtubule. L'assemblage de protofilament peut également conduire à l'obtention d'un flagelle, comme dans les spermatozoïdes par exemple. Si la concentration de tubuline-GTP dans la cellule est trop faible, les protofilaments vont se dépolymériser et se dégrader. Dans la cellule, les microtubules rayonnent d'une structure cytosolique visible au microscope électronique appelée centrosome. Toutes les cellules eucaryotes animales en possèdent un dans leur cytoplasme ; les cellules végétales, elles, possèdent une autre structure, non visible en microscopie, qui est appelée « centre organisateur des microtubules ». Les microtubules sont assemblés à partir de dimères d'α- et de β-tubuline. Ces sous-unités sont légèrement acides, avec un point isoélectrique compris entre 5,2 et 5,8. Chacune a un poids moléculaire d'environ 50 kDa.
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