LipaseLes lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de glycéride (triglycéride, diglycérides, monoglycérides) en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases. Alors qu'il existe dans la nature tout un panel de lipases, la plupart d'entre elles sont construites sur un repli alpha/bêta hydrolase et utilisent un mécanisme proche de celui employé par la chymotrypsine.
Triade catalytiqueredresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
PhosphataseUne phosphatase est une enzyme dont la fonction est d'enlever un groupe phosphate d'une molécule simple ou d'une macromolécule biologique, par hydrolyse. En biotechnologie, elle peut agir sur l'ADN et sur l'ARN afin d'empêcher leur circularisation. Elle est utilisée après l'action d'une enzyme de restriction et avant l'addition de l'ADN étranger d’intérêt. Par exemple : la glucose 6 phosphatase enlève le phosphate du glucose-6-phosphate pour en faire du glucose.
