Résumé
Les lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de glycéride (triglycéride, diglycérides, monoglycérides) en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases. Alors qu'il existe dans la nature tout un panel de lipases, la plupart d'entre elles sont construites sur un repli alpha/bêta hydrolase et utilisent un mécanisme proche de celui employé par la chymotrypsine. Ce mécanisme d'hydrolyse implique la sérine comme nucléophile, de l'histidine et un acide (généralement de l'acide aspartique). Elles interviennent lors du métabolisme des triglycérides, c'est-à-dire la combinaison du glycérol avec des acides gras (« ciseau » moléculaire). Les lipases sont des glycoprotéines, associant une partie sucre et une partie acides aminés. Elles sont contenues dans de nombreux êtres vivants, allant du virus (où elles ne sont que codées) jusqu'aux êtres complexes (mammifères). Par exemple, chez le nouveau-né, la lipase gastrique a une action spécifique sur une variété particulière de triglycéride (à chaîne moyenne) qui est un des composants du lait maternel. Donc la lipase permet de digérer les triglycérides et donc d'assurer une nutrition normale en lipide. La lipase gastrique diminue avec l'âge. La lipase pancréatique intervient, chez l'homme, dans la digestion des graisses. Les lipases ont une activité d'hydrolyse des esters. En présence d'eau, les esters triglycéridiques sont transformés en acide gras via la réaction : R est une chaîne alkyle, saturée ou non (les fameux acides gras insaturés en sont issus). Dans certains cas :. Mais elles ont, comme toutes les enzymes, des besoins très contraignant : de température ; de pH ; de teneur en eau du milieu ; du type de substrat ; de la polarité du solvant (si en milieu organique). Elles peuvent donc être utilisée en chimie organique standard pour hydrolyser des esters sur des molécules "sensibles".
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