Résumé
L'amylase (), est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose. Vendu comme médicament (sous le nom de Maxilase ou autre), l'« alpha-amylase » a été ajoutée (avec 11 autres) en 2020 à la liste noire des médicaments aux effets indésirables disproportionnés par rapport à leur faible efficacité ou à la bénignité de la situation clinique dans laquelle ils sont autorisés (liste publiée annuellement par la revue médicale Prescrire). Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive. L'α-amylase brise les liaisons glycosidiques de type α(1-4) à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine. L'amylose est converti en molécules de maltotriose et maltose, alors que l'amylopectine donne des molécules de maltose, glucose et dextrine. α-amylase Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Elle possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène, et se lie avec affinité au ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique.
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