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Concept
Hsp90
Résumé
Hsp90 est une classe de protéines chaperonnes jouant en temps normal un rôle de protection du bon repliement tridimensionnel des protéines animales ou végétales, notamment en condition de chocs thermiques (HSP signifie heat shock protein, 90 désignant sa masse moléculaire).
On soupçonne que sa déficience ou son inhibition lors de certaines situations de stress entrainerait une recrudescence de mutations non-mendéliennes ou épigénétiques lorsque des espèces traversent des conditions difficiles. Cela est démontré chez la mouche drosophile.
Elle intervient également chez les mitochondries. On lui connaît deux formes nommées ⍺ et β (même article).
Elle joue aussi un rôle favorisant pour les cellules mutantes qui sont à l'origine de tumeurs et cancers.
Deux biologistes de l'université de Chicago, Suzanne Rutherford et Susan Lindquist ont exposé fin l'hypothèse que l'HSP90 puisse jouer un grand rôle dans l'évolution. HSP90, lorsqu'elle aide au bon repliement des protéines, a un rôle de tampon, et aide à masquer les effets de mutations génétiques dormantes. En cas de déficience, lorsqu'elle est trop sollicitée, mais aussi en cas de suractivié, elle entraîne la protéine mal chaperonnée à exprimer ces mutations cachées, provoquant l'apparition d'un nouveau phénotype, sans modification initiale de l'ADN.
L’HSP90 assure que les protéines accomplissent leur travail même en présence d’« erreurs ». Ces HSP « chaperonnent » les protéines synthétisées :
soit non encore repliées, après l'intervention de la protéine Hsp70 ;
soit dont le bon repliement est affecté par les conditions de stress.
Le changement du repliement d'une protéine change en effet son activité.
La production des HSP augmente lors de toute élévation brutale de la température. L’HSP 90 protège les protéines se dépliant à la suite de ce choc, en les empêchant de s'agréger.
L’HSP90 est en temps normal abondante dans le cytoplasme des cellules. « Elle interagit avec de multiples protéines de signalisation cellulaire qu’elle stabilise. ».
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