Concept
Protéoglycane
Concepts associés (17)
Glycosaminoglycane
vignette|La structure des acides sulfuriques hyaluronique et chondroïtine. Les glycosaminoglycanes (ou GAG) sont des macromolécules glucidiques formant d'importants composants des matrices extracellulaires des tissus conjonctifs. Ils ont longtemps été désignés sous le terme de « mucopolysaccharides acides » en raison de leur forte capacité de rétention de l'eau (« muco »), de leur nature glucidique (« polyosides ») et de leur caractère acide provenant de leurs multiples charges négatives (« acides »).
Cartilage
Le cartilage est un tissu conjonctif souple parfois élastique que l'on retrouve chez les animaux sous différents types dans le corps y compris à la surface des articulations entre les os et dans la cage thoracique, l'oreille, le nez, les bronches ou les disques intervertébraux. Le cartilage est formé de cellules de forme arrondie, les chondrocytes, incluses dans des logettes nommées chondroplastes au sein d'une matrice extracellulaire constituée de glycosaminoglycanes et de collagène.
Acide hyaluronique
L'acide hyaluronique est un type de polysaccharide (plus précisément une glycosaminoglycane) non fixé à une protéine centrale et largement réparti parmi les tissus conjonctifs, épithéliaux et nerveux animaux. Il se trouve notamment dans l'humeur vitrée et le liquide synovial. Il est l'un des principaux composants de la matrice extracellulaire ainsi que de certaines mucoprotéines lorsqu'il est associé à une fraction protéique.
Matrice extracellulaire
La matrice extracellulaire est, dans des organismes vivants, un réseau tridimensionnel de macromolécules extracellulaires qui constitue la charpente des tissus. Appelé aussi ciment intercellulaire chez les animaux, ce réseau est présent dans tous les tissus animaux et est un support pour l'adhésion cellulaire. La matrice est constituée en grande partie de glycoprotéines et de protéines, ainsi que de glycosaminoglycanes chez les animaux et des pectines dans celle des végétaux.
Sulfate de kératane
Le sulfate de kératane ou kératane sulfate est un glycosaminoglycane de structure qui est composé de D-galactose et de N-acétylglucosamine qui sont liés entre eux par des liaisons β(1-4) et β(1-3). Cet hétéropolymère ne contient pas d'acide glucuronique, mais du galactose à sa place. Le groupement sulfate est porté par l'atome de carbone 6 soit du galactose (sulfate de kératane de type 1), soit du N-acétylglucosamine (type 2). Le sulfate de kératane de type 1 est présent dans la cornée, tandis que le type 2 se retrouve dans les tissus conjonctifs lâches.
Agrécane
Aggrecan (ACAN), also known as cartilage-specific proteoglycan core protein (CSPCP) or chondroitin sulfate proteoglycan 1, is a protein that in humans is encoded by the ACAN gene. This gene is a member of the lectican (chondroitin sulfate proteoglycan) family. The encoded protein is an integral part of the extracellular matrix in cartilagenous tissue and it withstands compression in cartilage. Aggrecan is a proteoglycan, or a protein modified with large carbohydrates; the human form of the protein is 2316 amino acids long and can be expressed in multiple isoforms due to alternative splicing.
Glycosylation
La glycosylation est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique, une protéine, un lipide ou d'autres molécules. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation débute dans le réticulum endoplasmique rugueux (RER) et s'achève dans l'appareil de Golgi. La glycosylation concerne essentiellement les protéines membranaires ainsi que les protéines sécrétées.
Tissu conjonctif
vignette|Section de l'épididyme. Le tissu conjonctif (en bleu) soutenant l'épithélium (en violet). Le tissu conjonctif (TC) est l'un des quatre types de tissus biologiques du règne animal qui soutient, lie, ou distingue différents types de tissus et d'organes du corps. Il tient son origine dans le mésoderme, au moment de la gastrulation, lors du développement embryonnaire. Les trois autres types de tissus sont l'épithélium, le tissu musculaire et le tissu nerveux.
Laminine
Les laminines sont les constituants protéiques majeurs de la lame basale, en dehors du collagène. La laminine a été isolée pour la première fois à partir de sarcomes murins d’EHS2 au milieu du par le Timpl et Rupert (Allemagne). Les molécules de laminines sont sécrétées par les cellules épithéliales (1 chaine) et par les cellules conjonctives (2 chaines) du chorion sous-jacent à la lame basale. Les laminines sont une famille de protéines, plus précisément de glycoprotéines hétérotrimériques de grande taille avec un poids moléculaire de 400 à 1000 kDa.
Glycoprotéine
Une glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique. Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH).