Phosphatase alcaline

Les phosphatases alcalines (PAL) sont des hydrolases qui clivent une liaison phosphoester en libérant un groupe hydroxyle et un phosphate. Ces enzymes catalysent la réaction : monoester de phosphate + alcool + phosphate. Elles ont une faible spécificité de substrat et sont capables de cliver les groupes phosphate de nombreuses molécules, telles que des nucléotides et des protéines. Ce processus est appelé déphosphorylation. Comme le suggère son nom, l'activité catalytique de la phosphatase alcaline est optimale en milieu basique (). Les PAL sont présentes chez de nombreux organismes, des bactéries aux humains, ce sont des enzymes fréquemment utilisées dans les analyses médicales et dans le domaine de la recherche. La phosphatase alcaline animale est une métalloglycoprotéine dimérique utilisant le zinc comme cofacteur. Chez les animaux, humains y compris, la PAL est présente dans tous les tissus de l'organisme, mais est particulièrement concentrée dans le foie, les voies biliaires, le rein, les os et le placenta. Il existe chez l'humain, comme pour la plupart des mammifères, plusieurs isoenzymes de la PAL, chacune étant codée par un gène différent : un gène, dit non spécifique de tissus, est exprimé dans divers tissus tels que le foie, les os et les reins, un gène code l’isoenzyme de la fraction intestinale, un gène code l’isoenzyme de la fraction placentaire, un gène code l’isoenzyme de la fraction germinale. Les PAL sont liées aux membranes cellulaires. Leurs fonctions sont mal connues. On sait qu'elles sont impliquées dans le transport de métabolites à travers les membranes : dans l'intestin, elles contrôlent l'homéostasie et la flore intestinale, dans le foie elles permettent la formation de bile en contrôlant la fonction biliaire. Les phosphatases alcalines sont normalement présentes dans le sang, et sont en partie éliminées par la bile. À jeun, le sérum contient essentiellement de la PAL hépatique. La PAL d'origine intestinale augmente en période post-prandiale.