L'ion superoxyde, noté •− ou − (la deuxième écriture ne fait pas apparaître explicitement le caractère radicalaire) est issu de la réduction monoélectronique du dioxygène (). L'ion superoxyde est paramagnétique.
Des sels de l'ion superoxyde tels que le superoxyde de potassium (K) se forment naturellement par réaction directe du dioxygène avec certains métaux.
Le superoxyde est thermodynamiquement instable, quel que soit le pH, par rapport à sa dismutation en peroxyde d'hydrogène et en dioxygène . La réaction de dismutation nécessite des protons (H+).
Donc, aux pH élevés (faible concentration de H+), c'est-à-dire avec une grande concentration de HO− par rapport à la concentration des ions Hydrogène H+, les solutions contenant l'ion superoxyde peuvent avoir une certaine stabilité cinétique.
En revanche, l'ion superoxyde est stable en solution organique anhydre.
L'ion superoxyde est une espèce réactive oxygénée (nom scientifique des « radicaux libres »).
C'est un déchet métabolique toxique mais naturellement produit dans toutes les cellules des êtres vivants respirant le dioxygène, en particulier au sein des mitochondries (où ce superoxyde est probablement surtout produit par le complexe I et le complexe III), ainsi que par plusieurs autres enzymes, par exemple la xanthine oxydase.
Bien qu'instable en solution aqueuse, sa concentration stationnaire serait trop élevée pour la vie cellulaire sans un bon système de protection : l'enzyme superoxyde dismutase. Cette enzyme protectrice est produite par presque tous les organismes vivants connus en présence d'oxygène ; il en existe plusieurs variantes (isoformes). Elle catalyse très efficacement la neutralisation du superoxyde, presque aussi vite que sa capacité à se diffuser spontanément en solution.
D'autres protéines pouvant être à la fois oxydées et réduites par le superoxyde présentent une faible activité de type SOD ; c'est par exemple le cas de l'hémoglobine). L'inactivation génétique («knock-out») de l'enzyme SOD chez des animaux de laboratoire produit des phénotypes délétères chez des organismes aussi différents que des bactéries et des mammifères.
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Un radical (souvent appelé radical libre) est une espèce chimique possédant un ou plusieurs électrons non appariés sur sa couche externe. L'électron se note par un point. La présence d'un électron célibataire confère à ces molécules, la plupart du temps, une grande instabilité (elles ne respectent pas la règle de l'octet), ce qui signifie qu'elles ont la possibilité de réagir avec de nombreux composés dans des processus le plus souvent non spécifiques, et que leur durée de vie est très courte.
Les dérivés réactifs de l'oxygène (DRO) ou espèces réactives de l'oxygène (ERO), ou ROS, sont des espèces chimiques oxygénées telles que des radicaux libres, des ions oxygénés et des peroxydes, rendus chimiquement très réactifs par la présence d'électrons de valence non appariés. Il peut s'agir par exemple de l'anion superoxyde , de l'oxygène singulet , du peroxyde d'hydrogène , ou encore de l'ozone . Les DRO peuvent être d'origine exogène ou bien endogène, apparaissant comme sous-produits du métabolisme normal de l'oxygène et jouant alors un rôle important dans la communication entre les cellules.
Une catalase (du grec kataluein, « dissoudre ») est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène : 2 → + 2 . Ces enzymes sont formées de quatre chaînes polypeptidiques d’environ d'acides aminés, comportant chacune une molécule d'hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de l'enzyme.
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