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La translocase ATP/ADP, ou ATP-ADP translocase, ou encore translocateur de nucléotides à adénine est un transporteur membranaire permettant à l'ATP et à l'ADP de traverser la membrane mitochondriale interne. Il s'agit d'une protéine membranaire intégrale qui intervient dans la respiration cellulaire en permettant à l'ATP produit dans la matrice mitochondriale de gagner le cytoplasme, tandis que l'ADP prend le chemin inverse, afin de pouvoir être phosphorylé en ATP par l'ATP synthase dans la matrice mitochondriale à l'issue du processus de phosphorylation oxydative. Plus de 10 % des protéines de la membrane interne des mitochondries sont des translocases ATP/ADP, ce qui en fait la protéine la plus abondante dans ce milieu. redresse=1.5|vignette| Représentation d'une translocase ATP/ADP dans la membrane mitochondriale interne (). On a longtemps pensé qu'elle fonctionnait de manière asymétrique comme un dimère de sous-unités identiques procédant à l'échange de l'ADP contre l'ATP à travers la membrane mitochondriale interne. L'étude de la structure tridimensionnelle de cette protéine a cependant révélé qu'il s'agit d'un monomère, et ce aussi bien dans les détergents que dans les membranes elles-mêmes. Chez l'homme, l'ATP-ADP translocase est une protéine de d'acides aminés pour une masse d'environ . Elle contient six hélices α transmembranaires formant un tonneau à cavité conique accessible depuis l'extérieur, où se lie le substrat. Le site de liaison, conservé dans la plupart des isoformes, est constitué essentiellement de résidus basiques qui se lient fortement à l'ATP ou à l'ADP et a un diamètre de et une profondeur de . En particulier, on a pu montrer que les résidus de lysine 38 et d'arginine 96, 204, 252, 253 et 294 sont essentiels à l'activité de transport de cette protéine. L'ATP et l'ADP sont des molécules électriquement chargées qui ne peuvent normalement pas franchir la bicouche lipidique de la membrane mitochondriale interne, mais la translocase ATP/ADP fonctionne comme un antiport qui permet d'échanger une molécule d'ADP de l'espace intermembranaire mitochondrial contre une molécule d'ATP de la matrice mitochondriale.
Yi Zhang, Annina Stuber, Yao Wang, Ashish Gupta
Loïc Dayon, Andreas Wiederkehr, Sofia Moco, Isabelle Chareyron