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Concept
Cytochrome c oxydase
Résumé
redresse=1.15|vignette| Localisation des groupes prosthétiques du de cœur de bœuf à l'état entièrement réduit : centre binucléaire CuA et à gauche et centre binucléaire à droite ().
La cytochrome c oxydase, ou complexe de la chaîne respiratoire aérobie, est une oxydoréductase membranaire qui catalyse la réaction de réduction du dioxygène. Cette enzyme est située dans la membrane plasmique de nombreuses bactéries et dans la membrane mitochondriale interne chez les eucaryotes aérobies.
Les 4 électrons servant à la réduction complète du dioxygène en eau sont transférés à l'enzyme par quatre cytochromes :
4 ferrocytochrome c + + 8 H+matriciel 4 ferricytochrome c + 2 + 4 H+intermembranaire.
Le complexe de la chaîne respiratoire, également appelé cytochrome a3, est une grosse protéine membranaire intégrale possédant plusieurs groupes prosthétiques métalliques et protéiques chez les mammifères, dont onze sont encodées par des gènes du noyau cellulaire et trois proviennent du génome mitochondrial. Il contient deux hèmes, l'un appartenant à un et l'autre appartenant à un , ainsi que deux centres à cation de cuivre, notés centres CuA et CuB.
Le et le forment un centre binucléaire qui est le site de réduction de l'oxygène en . À l'état le plus oxydé, les cations métalliques Fe3+ et Cu2+ de ce centre binucléaire sont distants de 4,5 Å; et sont coordonnés à un anion hydroxyde HO−.
Deux ferrocytochromes c réduits par le (- réductase) à l'étape précédente de la chaîne respiratoire, se lient à proximité du centre binucléaire CuA, auquel ils cèdent leur électron. CuA cède à son tour ces électrons au , qui les transfère au centre binucléaire . Les cations métalliques de ce dernier sont réduits à l'état Fe2+ et Cu+, tandis que l'anion hydroxyde est protoné pour donner une molécule d'eau, qui est éliminée. Le site vacant entre les deux ions métalliques est occupé par une molécule d'oxygène, qui est rapidement réduite en acceptant d'une part deux électrons du Fe2+ pour former un dérivé oxo Fe4+=O, d'autre part deux électrons issus pour l'un du Cu+ et pour l'autre de l'hydroxyle ionisé –O− du résidu de Tyr-244 converti en radical tyrosyle –O•, pour former, après protionation, un anion hydroxyde HO− lié au .
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