Analyser les modifications post-traductionnelles : techniques et défis

Cette séance de cours traite de l'analyse des modifications post-traductionnelles (PTM) à l'aide de la spectrométrie de masse (MASSPEC). L'instructeur explique que les PTM sont cruciales car elles affectent divers aspects de la fonction des protéines, y compris l'activité et la localisation. La séance de cours met en évidence la polyvalence de MASSPEC dans l'étude de plus de 100 modifications protéiques connues, soulignant que certaines modifications peuvent être combinatoires et interdépendantes. L'instructeur détaille comment les modifications affectent la masse des peptides et de leurs fragments dans la spectrométrie de masse, permettant la localisation précise des modifications. La discussion s'étend à la phosphoprotéomique, en se concentrant sur l'enrichissement des peptides phosphorylés à partir du protéome. L'instructeur note les défis en phosphoprotéomique, tels que la nécessité d'un enrichissement efficace et la difficulté de localiser les sites de phosphorylation en raison de la présence de multiples sérines, thréonines et tyrosines dans les peptides. La séance de cours conclut en abordant les complexités de l’interprétation des implications fonctionnelles des modifications identifiées, soulignant les défis actuels dans le domaine de la protéomique.