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Cette séance de cours explore la dynamique non-équilibre du repliement des protéines, en discutant des défis auxquels les protéines doivent faire face dans le maintien de leur état natif et du rôle des chaperons moléculaires dans la prévention des erreurs de pliage et d'agrégation. L'instructeur se plonge dans les mécanismes des chaperons comme GroEL et Hsp70, mettant en évidence leurs cycles entraînés par l'ATP et leur impact sur la stabilité des protéines. À travers des expériences et des modèles, la séance de cours montre comment les chaperons maintiennent les protéines à l'état d'équilibre, défiant les vues traditionnelles de la thermodynamique des protéines. Les implications du repliage assisté par chaperon sur la biophysique et l'évolution des protéines sont également discutées, ce qui éclaire le potentiel d'évolution et d'adaptation plus rapides dans des environnements changeants.